研究者詳細 - 小池　亮太郎

写真a

コイケ　リョウタロウ

小池　亮太郎

KOIKE, Ryotaro

所属

大学院情報学研究科複雑系科学専攻生命情報論助教

大学院担当

大学院情報学研究科

学部担当

情報学部自然情報学科

学位 1

博士（理学）（ 2003年9月京都大学）

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研究分野 2

その他 / その他 / 構造バイオインフォマティクス
その他 / その他 / 計算構造生物学

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現在の研究課題とSDGs 1

計算機による蛋白質の構造変化解析

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論文 34

Protein kinases phosphorylate long disordered regions in intrinsically disordered proteins. 査読有り

Koike R, Amano M, Kaibuchi K, Ota M.

Protein Sci. 2020年2月

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担当区分：筆頭著者記述言語：英語掲載種別：研究論文（学術雑誌）

DOI： 10.1002/pro.3789
Structural changes of homodimers in the PDB. 査読有り

Koike R, Amemiya T, Horii T, Ota M.

J Struct Biol. 2017年12月

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担当区分：筆頭著者記述言語：英語掲載種別：研究論文（学術雑誌）

DOI： 10.1016/j.jsb.2017.12.004
Comprehensive analysis of motions in molecular dynamics trajectories of the actin capping protein and its inhibitor complexes. 査読有り

Koike R, Takeda S, Maeda Y, Ota M.

Proteins 頁： - 2016年7月

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担当区分：筆頭著者記述言語：英語掲載種別：研究論文（学術雑誌）
Hierarchical description and extensive classification of protein structural changes by Motion Tree. 査読有り

Koike R, Ota M, Kidera A.

J Mol Biol 426 巻頁： 756-762 2014年2月

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担当区分：筆頭著者記述言語：英語掲載種別：研究論文（学術雑誌）
SCPC: A method to structurally compare protein complexes. 査読有り

Koike R, Ota M

Bioinformatics 28 巻頁： 324-330 2012年2月

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担当区分：筆頭著者記述言語：英語掲載種別：研究論文（学術雑誌）
Dual-wield NTPases: A novel protein family mined from AlphaFold DB. 査読有り

Sakuma Koya, Koike Ryotaro, Ota Motonori

Protein Science 2024年4月

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記述言語：英語掲載種別：研究論文（学術雑誌）

DOI： 10.1002/pro.4934
Elastic network model reveals distinct flexibilities of capping proteins bound to CARMIL and twinfilin-tail 査読有り

Koike Ryotaro, Ota Motonori

PROTEINS-STRUCTURE FUNCTION AND BIOINFORMATICS 2023年7月

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記述言語：英語出版者・発行元：Proteins: Structure, Function and Bioinformatics

Capping protein (CP) binds to the barbed end of an actin-filament and inhibits its elongation. CARMIL binds CP and dissociates it from the barbed end of the actin-filament. The binding of CARMIL peptide alters the flexibility of CP, which is considered to facilitate the dissociation. Twinfilin also binds to CP through its C-terminal tail. The complex structures of the CP/twinfilin-tail (TW-tail) peptide indicate that the binding sites of CARMIL and TW-tail overlap. However, TW-tail binding does not facilitate the dissociation of CP from the barbed end. We extensively investigated the flexibilities of CP in the CP/TW-tail or CP/CARMIL complexes using an elastic network model and concluded that TW-tail binding does not alter the flexibility of CP. Our extensive analysis also highlighted that the strong contacts of peptides with the two domains of CP, that is, the CP-L and CP-S domains, are key to changing the flexibilities of CP. CARMIL peptides can interact strongly with both of the domains, while TW-tail peptides exclusively interact with the CP-S domain because the binding site of TW-tail on CP relatively shifts to the CP-S domain compared with that of CP/CARMIL. This result supports our hypothesis that the dissociation of CP from the barbed end is regulated by the flexibility of CP.

DOI： 10.1002/prot.26560

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PubMed
Rational design of phase separating peptides based on phase separating protein sequence of p53 査読有り

Kamagata Kiyoto, Hando Atsumi, Ariefai Maulana, Iwaki Nanako, Kanbayashi Saori, Koike Ryotaro, Ikeda Keisuke

SCIENTIFIC REPORTS 13 巻 ( 1 ) 頁： 5648 2023年4月

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記述言語：英語出版者・発行元：Scientific Reports

Artificial phase-separating (PS) peptides can be used in various applications such as microreactors and drug delivery; however, the design of artificial PS peptides remains a challenge. This can be attributed to the limitation of PS-relevant residues that drive phase separation by interactions of their pairs in short peptides and the difficulty in the design involving interaction with target PS proteins. In this study, we propose a rational method to design artificial PS peptides that satisfy the requirements of liquid droplet formation and co-phase separation with target PS proteins based on the target PS protein sequence. As a proof of concept, we designed five artificial peptides from the model PS protein p53 using this method and confirmed their PS properties using differential interference contrast and fluorescence microscopy. Single-molecule fluorescent tracking demonstrated rapid diffusion of the designed peptides in their droplets compared to that of p53 in p53 droplets. In addition, size-dependent uptake of p53 oligomers was observed in the designed peptide droplets. Large oligomers were excluded from the droplet voids and localized on the droplet surface. The uptake of high-order p53 oligomers into the droplets was enhanced by the elongated linker of the designed peptides. Furthermore, we found that the designed peptide droplets recruited p53 to suppress gel-like aggregate formation. Finally, we discuss aspects that were crucial in the successful design of the artificial PS peptides.

DOI： 10.1038/s41598-023-32632-2

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PubMed
Prediction of chaperonin GroE substrates using small structural patterns of proteins 査読有り

Minami Shintaro, Niwa Tatsuya, Uemura Eri, Koike Ryotaro, Taguchi Hideki, Ota Motonori

FEBS OPEN BIO 13 巻 ( 4 ) 頁： 779 - 794 2023年4月

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記述言語：英語出版者・発行元：FEBS Open Bio

Molecular chaperones are indispensable proteins that assist the folding of aggregation-prone proteins into their functional native states, thereby maintaining organized cellular systems. Two of the best-characterized chaperones are the Escherichia coli chaperonins GroEL and GroES (GroE), for which in vivo obligate substrates have been identified by proteome-wide experiments. These substrates comprise various proteins but exhibit remarkable structural features. They include a number of α/β proteins, particularly those adopting the TIM β/α barrel fold. This observation led us to speculate that GroE obligate substrates share a structural motif. Based on this hypothesis, we exhaustively compared substrate structures with the MICAN alignment tool, which detects common structural patterns while ignoring the connectivity or orientation of secondary structural elements. We selected four (or five) substructures with hydrophobic indices that were mostly included in substrates and excluded in others, and developed a GroE obligate substrate discriminator. The substructures are structurally similar and superimposable on the 2-layer 2α4β sandwich, the most popular protein substructure, implying that targeting this structural pattern is a useful strategy for GroE to assist numerous proteins. Seventeen false positives predicted by our methods were experimentally examined using GroE-depleted cells, and 9 proteins were confirmed to be novel GroE obligate substrates. Together, these results demonstrate the utility of our common substructure hypothesis and prediction method.

DOI： 10.1002/2211-5463.13590

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PubMed
Structures and mechanisms of actin ATP hydrolysis 査読有り

Kanematsu Yusuke, Narita Akihiro, Oda Toshiro, Koike Ryotaro, Ota Motonori, Takano Yu, Moritsugu Kei, Fujiwara Ikuko, Tanaka Kotaro, Komatsu Hideyuki, Nagae Takayuki, Watanabe Nobuhisa, Iwasa Mitsusada, Maeda Yuichiro, Takeda Shuichi

PROCEEDINGS OF THE NATIONAL ACADEMY OF SCIENCES OF THE UNITED STATES OF AMERICA 119 巻 ( 43 ) 頁： e2122641119 2022年10月

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記述言語：英語出版者・発行元：Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America

The major cytoskeleton protein actin undergoes cyclic transitions between the monomeric G-form and the filamentous F-form, which drive organelle transport and cell motility. This mechanical work is driven by the ATPase activity at the catalytic site in the F-form. For deeper understanding of the actin cellular functions, the reaction mechanism must be elucidated. Here, we show that a single actin molecule is trapped in the F-form by fragmin domain-1 binding and present their crystal structures in the ATP analog-, ADP-Pi-, and ADP-bound forms, at 1.15-Å resolutions. The G-to-F conformational transition shifts the side chains of Gln137 and His161, which relocate four water molecules including W1 (attacking water) and W2 (helping water) to facilitate the hydrolysis. By applying quantum mechanics/molecular mechanics calculations to the structures, we have revealed a consistent and comprehensive reaction path of ATP hydrolysis by the F-form actin. The reaction path consists of four steps: 1) W1 and W2 rotations; 2) PG–O3B bond cleavage; 3) four concomitant events: W1–PO32 formation, OH2 and proton cleavage, nucleophilic attack by the OH2 against PG, and the abstracted proton transfer; and 4) proton relocation that stabilizes the ADP-Pi–bound F-form actin. The mechanism explains the slow rate of ATP hydrolysis by actin and the irreversibility of the hydrolysis reaction. While the catalytic strategy of actin ATP hydrolysis is essentially the same as those of motor proteins like myosin, the process after the hydrolysis is distinct and discussed in terms of Pi release, F-form destabilization, and global conformational changes.

DOI： 10.1073/pnas.2122641119

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PubMed
Structural Insights into the Regulation of Actin Capping Protein by Twinfilin C-terminal Tail 査読有り

Takeda Shuichi, Koike Ryotaro, Fujiwara Ikuko, Narita Akihiro, Miyata Makoto, Ota Motonori, Maeda Yuichiro

JOURNAL OF MOLECULAR BIOLOGY 433 巻 ( 9 ) 頁： 166891 2021年4月

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記述言語：英語掲載種別：研究論文（学術雑誌）出版者・発行元：Journal of Molecular Biology

Twinfilin is a conserved actin regulator that interacts with actin capping protein (CP) via C terminus residues (TWtail) that exhibits sequence similarity with the CP interaction (CPI) motif of CARMIL. Here we report the crystal structure of TWtail in complex with CP. Our structure showed that although TWtail and CARMIL CPI bind CP to an overlapping surface via their middle regions, they exhibit different CP-binding modes at both termini. Consequently, TWtail and CARMIL CPI restrict the CP in distinct conformations of open and closed forms, respectively. Interestingly, V-1, which targets CP away from the TWtail binding site, also favors the open-form CP. Consistently, TWtail forms a stable ternary complex with CP and V-1, a striking contrast to CARMIL CPI, which rapidly dissociates V-1 from CP. Our results demonstrate that TWtail is a unique CP-binding motif that regulates CP in a manner distinct from CARMIL CPI.

DOI： 10.1016/j.jmb.2021.166891

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PubMed
Crystal structure of human V-1 in the apo form 査読有り

Takeda Shuichi, Koike Ryotaro, Nagae Takayuki, Fujiwara Ikuko, Narita Akihiro, Maeda Yuichiro, Ota Motonori

ACTA CRYSTALLOGRAPHICA SECTION F-STRUCTURAL BIOLOGY COMMUNICATIONS 77 巻 ( Pt 1 ) 頁： 13 - 21 2021年1月

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記述言語：日本語掲載種別：研究論文（学術雑誌）出版者・発行元：Acta Crystallographica Section F: Structural Biology Communications

V-1, also known as myotrophin, is a 13 kDa ankyrin-repeat protein that binds and inhibits the heterodimeric actin capping protein (CP), which is a key regulator of cytoskeletal actin dynamics. The crystal structure of V-1 in complex with CP revealed that V-1 recognizes CP via residues spanning several ankyrin repeats. Here, the crystal structure of human V-1 is reported in the absence of the specific ligand at 2.3 Å resolution. In the asymmetric unit, the crystal contains two V-1 monomers that exhibit nearly identical structures (Cαr.m.s.d. of 0.47 Å). The overall structures of the two apo V-1 chains are also highly similar to that of CP-bound V-1 (Cαr.m.s.d.s of <0.50 Å), indicating that CP does not induce a large conformational change in V-1. Detailed structural comparisons using the computational program All Atom Motion Tree revealed that CP binding can be accomplished by minor side-chain rearrangements of several residues. These findings are consistent with the known biological role of V-1, in which it globally inhibits CP in the cytoplasm.

DOI： 10.1107/S2053230X20016829

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All Atom Motion Tree detects side chain-related motions and their coupling with domain motion in proteins. 招待有り査読有り

Koike R, Ota M.

Biophys Physicobiol. 2019年11月

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担当区分：筆頭著者記述言語：英語掲載種別：研究論文（学術雑誌）

DOI： 10.2142/biophysico.16.0_280
Interface property responsible for effective interactions of protean segments: Intrinsically disordered regions that undergo disorder-to-order transitions upon binding. 査読有り

Shaji D, Amemiya T, Koike R, Ota M.

Biochem Biophys Res Commun. 478 巻頁： 123-127 2016年9月

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記述言語：英語掲載種別：研究論文（学術雑誌）
Multiple-Localization and Hub Proteins. 査読有り

Ota M, Gonja H, Koike R, Fukuchi S.

PLoS One 11 巻頁： e0156455 2016年6月

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記述言語：英語掲載種別：研究論文（学術雑誌）
Motion Tree Delineates Hierarchical Structure of Protein Dynamics Observed in Molecular Dynamics Simulation. 査読有り

Moritsugu K, Koike R, Yamada K, Kato H, Kidera A.

PLoS One 10 巻頁： e0131583 2015年7月

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記述言語：英語掲載種別：研究論文（学術雑誌）
Hierarchical domain-motion analysis of conformational changes in sarcoplasmic reticulum Ca2+ -ATPase. 査読有り

Kobayashi C, Koike R, Ota M, Sugita Y.

Proteins 頁： - 2015年1月

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記述言語：英語掲載種別：研究論文（学術雑誌）
Domain-Motion-Enhanced (DoME) Model for Efficient Conformational Sampling of Multidomain Proteins. 査読有り

Kobayashi C, Matsunaga Y, Koike R, Ota M, Sugita Y.

Journal of Physical Chemistry B 頁： - 2015年

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記述言語：英語掲載種別：研究論文（学術雑誌）
IDEAL in 2014 illustrates interaction networks composed of intrinsically disordered proteins and their binding partners. 査読有り

Fukuchi S, Amemiya T, Sakamoto S, Nobe Y, Hosoda K, Kado Y, Murakami SD, Koike R, Hiroaki H, Ota M.

Nucleic Acids Res 42 巻頁： D320-D325 2014年1月

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記述言語：英語掲載種別：研究論文（学術雑誌）
Substrate-shielding and hydrolytic reaction in hydrolases. 査読有り

Kanematsu Y, Koike R, Amemiya T, Ota M.

Proteins 頁： - 2013年6月

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記述言語：英語掲載種別：研究論文（学術雑誌）
An assignment of intrinsically disordered regions of proteins based on NMR structures. 査読有り

Ota M, Koike R, Amemiya T, Tenno T, Romero PR, Hiroaki H, Dunker AK, Fukuchi S.

J Struct Biol. 181 巻頁： 29-36 2013年1月

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記述言語：英語掲載種別：研究論文（学術雑誌）
Influence of structural symmetry on protein dynamics. 査読有り

Matsunaga Y, Koike R, Ota M, Tame JR, Kidera A.

PLoS One 7 巻頁： e50011 2012年11月

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記述言語：英語掲載種別：研究論文（学術雑誌）
PSCDB: a database for protein structural change upon ligand binding.

Amemiya T, Koike R, Kidera A, Ota M.

Nucleic Acid Res. 40 巻頁： D554-D558 2012年1月

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記述言語：英語掲載種別：研究論文（学術雑誌）
IDEAL: Intrinsically Disordered proteins with Extensive Annotations and Literature.

Fukuchi S, Sakamoto S, Nobe Y, Murakami SD, Amemiya T, Hosoda K, Koike R, Hiroaki H, Ota M.

Nucleic Acid Res. 40 巻頁： D507-D511 2012年1月

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記述言語：英語掲載種別：研究論文（学術雑誌）
Cover and spacer insertions: small nonhydrophobic accessories that assist protein oligomerization.

Nishi H, Koike R, Ota M.

Proteins 79 巻頁： 2372-2379 2011年8月

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記述言語：英語掲載種別：研究論文（学術雑誌）
Actin capping protein and its inhibitor CARMIL: how intrinsically disordered regions function.

Takeda S, Koike R, Nitanai Y, Minakata S, Maéda Y, Ota M.

Phys Biol 8 巻頁： 035005 2011年6月

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記述言語：英語掲載種別：研究論文（学術雑誌）
Classification and annotation of the relationship between protein structural change and ligand binding.

Amemiya T, Koike R, Fuchigami S, Ikeguchi M, Kidera A.

J Mol Biol 408 巻頁： 568-584 2011年5月

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記述言語：英語掲載種別：研究論文（学術雑誌）
SAHG, a comprehensive database of predicted structures of all human proteins.

Motono C, Nakata J, Koike R, Shimizu K, Shirota M, Amemiya T, Tomii K, Nagano N, Sakaya N, Misoo K, Sato M, Kidera A, Hiroaki H, Shirai T, Kinoshita K, Noguchi T, Ota M.

Nucleic Acid Res. 39 巻頁： D487-D493 2011年1月

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記述言語：英語掲載種別：研究論文（学術雑誌）
Two distinct mechanisms for actin capping protein regulation--steric and allosteric inhibition. 査読有り

Takeda S., Minakata S., Koike R., Kawahata I., Narita A., Kitazawa M., Ota M., Yamakuni T., Maéda Y. and Nitanai Y.

PLoS Biol. 8 巻頁： e1000416. 2010年

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記述言語：英語掲載種別：研究論文（学術雑誌）
Alteration of oligomeric state and domain architecture is essential for functional transformation between transferase and hydrolase with the same scaffold. 査読有り

Koike R., Kidera A. and Ota M.

Protein Sci. 10 巻頁： 2060-2066 2009年

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担当区分：筆頭著者記述言語：英語掲載種別：研究論文（学術雑誌）
Protein structural change upon ligand binding correlates with enzymatic reaction mechanism. 査読有り

Koike R., Amemiya T., Ota M. and Kidera A.

J. Mol. Biol. 379 巻頁： 397-401 2008年

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担当区分：筆頭著者記述言語：英語掲載種別：研究論文（学術雑誌）
Probabilistic alignment detects remote homology in a pair of protein sequences without homologous sequence information. 査読有り

Koike R., Kinoshita K. and Kidera A.

Proteins 66 巻頁： 655-663 2007年

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担当区分：筆頭著者記述言語：英語掲載種別：研究論文（学術雑誌）
Probabilistic description of protein alignments for sequences and structures. 査読有り

Koike R., Kinoshita K. and Kidera A.

Proteins 56 巻頁： 157-166 2004年

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担当区分：筆頭著者記述言語：英語掲載種別：研究論文（学術雑誌）
Ring and zipper formation is the key to understanding the structural variety in all-beta proteins. 査読有り

Koike R., Kinoshita K. and Kidera A.

FEBS Lett. 533 巻頁： 9-13 2003年

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担当区分：筆頭著者記述言語：英語掲載種別：研究論文（学術雑誌）

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書籍等出版物 2

タンパク質の構造解析手法とIn silicoスクリーニングへの応用事例

小池亮太郎（範囲: 7章1節タンパク質立体構造データベースPDBと予測構造）

技術情報協会 2023年7月（ ISBN:9784861049712 ）

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Advances in structural biology have provided a wealth of information on protein structures. In many proteins, multiple structures under distinct functional states are available. The comparison of such structures reveals structural changes during the transition between the states, for example, those from ligand-free to -bound states. These structural changes are important for understanding the molecular mechanism of protein function. Currently, a number of computational methods have been developed to compare distinct structural states of the same protein and describe protein structural changes. The resulting structural changes are stored in databases. After a brief introduction of pre-existing methods and databases, we introduce Motion Tree, which illustrates various structural changes using a tree diagram and provides an explanation of how to use Motion Tree. We also introduce PSCDB, which presents structural changes for 837 proteins including homodimers. Structural changes are classified into seven categories based on the types of motions and bound ligands. PSCDB is available via the Internet.
Protein Structural Changes Based on Structural Comparison

Koike R., Ota M.

Practical Guide to Life Science Databases 2022年1月（ ISBN:9789811658112 ）

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Advances in structural biology have provided a wealth of information on protein structures. In many proteins, multiple structures under distinct functional states are available. The comparison of such structures reveals structural changes during the transition between the states, for example, those from ligand-free to -bound states. These structural changes are important for understanding the molecular mechanism of protein function. Currently, a number of computational methods have been developed to compare distinct structural states of the same protein and describe protein structural changes. The resulting structural changes are stored in databases. After a brief introduction of pre-existing methods and databases, we introduce Motion Tree, which illustrates various structural changes using a tree diagram and provides an explanation of how to use Motion Tree. We also introduce PSCDB, which presents structural changes for 837 proteins including homodimers. Structural changes are classified into seven categories based on the types of motions and bound ligands. PSCDB is available via the Internet.

DOI： 10.1007/978-981-16-5812-9_8

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講演・口頭発表等 41

Elastic network model reveals distinct flexibilities of capping proteins bound to CARMIL and twinfilin-tail

Ryotaro Koike, Motonori Ota

2023年11月14日

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開催年月日： 2023年11月

記述言語：英語会議種別：ポスター発表

国名：日本国
ATPアーゼの活性部位における水分子の配置

小池亮太郎

第23回日本蛋白質科学会年会 2023年7月6日

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開催年月日： 2023年7月

記述言語：日本語会議種別：ポスター発表

国名：日本国
天然変性タンパク質データベース：IDEAL

安保勲人, 佐久間航也, 嘉戸裕美子, 坂本盛宇, 細田和男, 鹿間周子, 大安裕美, 高木大輔, 山口敦子, 畠中秀樹, 小池亮太郎, 廣明秀一, 福地佐斗志, 太田元規

トーゴーの日シンポジウム2022 2022年10月5日

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開催年月日： 2022年10月

記述言語：日本語会議種別：ポスター発表

国名：日本国

DOI： 10.18908/togo2022.p027
Structural changes of ATPase complexes in the PDB

Ryotaro Koike

2022年9月29日

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開催年月日： 2022年9月

記述言語：英語会議種別：ポスター発表

国名：日本国
Structural flexibility of actin in molecular dynamics simulation 国際会議

Ryotaro Koike, Motonori Ota

2021年12月18日

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開催年月日： 2021年12月

記述言語：英語会議種別：口頭発表（一般）

国名：アメリカ合衆国
Protein kinases phosphorylate long intrinsically disordered regions of substrate proteins 国際会議

Motonori Ota, Mutsuki Amano, Kozo Kaibuchi, Ryotaro Koike

2021年12月18日

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開催年月日： 2021年12月

記述言語：英語会議種別：口頭発表（一般）

国名：アメリカ合衆国
生体発動分子ATPアーゼの構造変化と機能発現メカニズムの網羅的解析

小池亮太郎

第2回発動分子科学研究会 2021年12月1日

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開催年月日： 2021年12月

記述言語：日本語会議種別：ポスター発表

国名：日本国
Elastic network model analysis shows distinct flexibilities of capping protein bound to CARMIL or twinfilin

Ryotaro Koike, Motonori Ota

2021年11月25日

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開催年月日： 2021年11月

記述言語：英語会議種別：口頭発表（一般）

国名：日本国
Directed Protein-Protein Interaction Network Representing Intracellular Signaling Pathways

Wenruo Cao, Ryotaro Koike, Motonori Ota

2021年11月27日

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開催年月日： 2021年11月

記述言語：英語会議種別：口頭発表（一般）

国名：日本国
Structural characterization of homologous hetero-oligomers

Kota Ito, Clara Shionyu, Yasunobu Sugimoto, Ryotaro Koike, Motonori Ota

2021年11月25日

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開催年月日： 2021年11月

記述言語：英語会議種別：口頭発表（一般）

国名：日本国
Relationship between Length of Intrinsically Disordered Regions and Protein Function

Haruka Tanimoto, Ryotaro Koike, Motonori Ota

2021年11月25日

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開催年月日： 2021年11月

記述言語：英語会議種別：口頭発表（一般）

国名：日本国
天然変性タンパク質データベース：IDEAL（＠2021）

太田元規, 嘉戸裕美子, 坂本盛宇, 細田和男, 鹿間周子, 大安裕美, 高木大輔, 安保勲人, 山口敦子, 畠中秀樹, 小池亮太郎, 廣明秀一, 福地佐斗志

トーゴーの日シンポジウム2021 2021年10月5日

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開催年月日： 2021年10月

記述言語：日本語会議種別：ポスター発表

国名：日本国

DOI： 10.18908/togo2021.p027
異なる機能状態にあるアクチンの構造ゆらぎとその相関関係

小池亮太郎，森次圭，太田元規

第21回日本蛋白質科学会年会 2021年6月17日

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開催年月日： 2021年6月

記述言語：日本語会議種別：ポスター発表

国名：日本国
Structural flexibility of actin studied by molecular dynamics simulation

Ryotaro Koike, Motonori Ota

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開催年月日： 2020年9月

記述言語：英語会議種別：ポスター発表

国名：日本国
Phosphorylation on an intrinsically disordered region regulates the DNA binding activity of a transcription factor via transient interactions

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開催年月日： 2020年9月

記述言語：日本語会議種別：ポスター発表

国名：日本国
Full-atom Motion Tree detects side-chain motions and their coupling with domain motions

Ryotaro Koike, Motonori Ota

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開催年月日： 2019年9月

記述言語：英語会議種別：ポスター発表

国名：日本国
全原子Motion Treeとドメイン運動に伴う側鎖の運動

小池亮太郎，太田元規

第19回日本蛋白質科学会年会

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開催年月日： 2019年6月

記述言語：日本語会議種別：ポスター発表

国名：日本国
Description of structural changes by Motion Tree 国際会議

Ryotaro Koike

63rd Annual Meeting of the Biophysical Society

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開催年月日： 2019年3月

記述言語：英語会議種別：ポスター発表

開催地：The Baltimore Convention Center, Baltimore, Maryland, USA 国名：アメリカ合衆国
リン酸化部位を含む天然変性領域

小池亮太郎，天野睦紀，貝淵弘三，太田元規

第18回日本蛋白質科学会

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開催年月日： 2018年6月

記述言語：日本語会議種別：ポスター発表

国名：日本国
Structural changes of homodimers in the PDB

Ryotaro Koike

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開催年月日： 2017年9月

記述言語：英語会議種別：ポスター発表

国名：日本国
ATPase mechanism and dynamic assembly of actin revealed by the F-form crystal structures

Ryotaro Koike

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開催年月日： 2017年9月

記述言語：英語会議種別：シンポジウム・ワークショップパネル（指名）

国名：日本国
蛋白質複合体の相互作用面の運動

小池亮太郎

第17回日本蛋白質科学会

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開催年月日： 2017年6月

記述言語：日本語会議種別：ポスター発表

国名：日本国
Description of protein structural changes by full-atom Motion Tree

Ryotaro Koike

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開催年月日： 2016年11月

記述言語：英語会議種別：ポスター発表

国名：日本国
Interface property of protean segments: intrinsically disordered regions that undergo disorder-to-order transitions upon binding

Divya Shaji, Takayuki Amemiya, Ryotaro Koike, Motonori Ota

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開催年月日： 2016年11月

記述言語：英語会議種別：ポスター発表

国名：日本国
ホモ二量体における構造変化の網羅的解析から見えた蛋白質複合体に特有な運動

小池亮太郎、雨宮崇之、堀井達哉、太田元規

第16回日本蛋白質科学会

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開催年月日： 2016年6月

記述言語：日本語会議種別：ポスター発表

国名：日本国
Database analysis of structural changes in protein complexes

Ryotaro Koike, Motonori Ota

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開催年月日： 2015年9月

記述言語：英語会議種別：ポスター発表

国名：日本国
Structural and functional characterization of structural changes in homodimeric proteins

Takayuki Amemiya, Tatsuya Horii, Ryotaro Koike, Motonori Ota

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開催年月日： 2015年9月

記述言語：英語会議種別：口頭発表（一般）

国名：日本国
Motion Tree delineates hierarchical structure of protein dynamics observed in molecular dynamics simulation

Kei Moritsugu, Ryotaro Koike, Akinori Kidera

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開催年月日： 2015年9月

記述言語：英語会議種別：ポスター発表

国名：日本国
Motion tree analysis of the multidrug transporter AcrB

Tsutomu Yamane, Ryotaro Koike, Motonori Ota, Satoshi Murakami, Akinori Kidera, Mitsunori Ikeguchi

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開催年月日： 2015年9月

記述言語：英語会議種別：ポスター発表

国名：日本国
動的構造に着目したCARMIL蛋白質によるキャップ蛋白質の機能阻害メカニズムの解明

小池亮太郎、武田修一、前田雄一郎、太田元規

第15回日本蛋白質科学会

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開催年月日： 2015年6月

記述言語：日本語会議種別：ポスター発表

国名：日本国
蛋白質複合体構造の大規模比較から見る構造多様性

小池亮太郎、太田元規

第14回日本蛋白質科学会

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開催年月日： 2014年6月

記述言語：日本語会議種別：ポスター発表

国名：日本国
データベースIDEALの新機能と機能性天然変性領域の配列・構造比較

福地佐斗志、雨宮崇之、坂本盛宇、野邉由紀子、細田和男、嘉戸裕美子、小池亮太郎、廣明秀一、太田元規

第14回日本蛋白質科学会

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開催年月日： 2014年6月

記述言語：日本語会議種別：ポスター発表

国名：日本国
ホモ二量体タンパク質の低分子リガンド結合に伴う立体構造変化の分類

雨宮崇之、堀井達哉、小池亮太郎、太田元規

第14回日本蛋白質科学会

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開催年月日： 2014年6月

記述言語：日本語会議種別：ポスター発表

国名：日本国
Hierarchical description and extensive classification of protein structural changes by Motion Tree.

Ryotaro Koike, Motonori Ota, Akinori Kidera

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開催年月日： 2013年10月

記述言語：英語会議種別：ポスター発表

国名：日本国
Motion Tree を利用した capping protein の動的構造解析

第51回日本生物物理学会

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開催年月日： 2013年10月

記述言語：英語会議種別：ポスター発表

国名：日本国
天然変性タンパク質データベース IDEAL の機能拡張 —PPI ネットワーク

第51回日本生物物理学会

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開催年月日： 2013年10月

記述言語：英語会議種別：ポスター発表

国名：日本国
多剤排出トランスポーター AcrB の Motion Tree 法による解析

第51回日本生物物理学会

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開催年月日： 2013年10月

記述言語：英語会議種別：ポスター発表

国名：日本国
CARMIL蛋白質の天然変性領域によるアロステリックなキャップ蛋白質の機能制御

小池亮太郎、武田修一、前田雄一郎、太田元規

第13回日本蛋白質科学会

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開催年月日： 2013年6月

記述言語：日本語会議種別：口頭発表（招待・特別）

国名：日本国
Motion Tree 法を用いた SERCA のリガンド解離における構造変化の解析

小林千草，小池亮太郎，太田元規，杉田有治

第13回日本蛋白質科学会

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開催年月日： 2013年6月

記述言語：日本語会議種別：ポスター発表

国名：日本国
Structural fluctuations of capping proteins analyzed by molecular dynamics simulations.

Ryotaro Koike, Shuichi Takeda, Maéda Yuichiro, Motonori Ota

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開催年月日： 2012年9月

記述言語：英語会議種別：口頭発表（一般）

国名：日本国
分子動力学法によるcapping protein（CP）の動的構造の解析

小池亮太郎、武田修一、前田雄一郎、太田元規

第12回日本蛋白質科学会

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開催年月日： 2012年6月

記述言語：日本語会議種別：ポスター発表

国名：日本国

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科研費 4

大量のシミュレーションデータによるアクチンのファイバー形成に関わる構造変化の解析

研究課題/研究課題番号：23K11318 2023年4月 - 2027年3月

科学研究費助成事業基盤研究(C)

小池亮太郎

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担当区分：研究代表者

配分額：4550000円（直接経費：3500000円、間接経費：1050000円）

アクチンが重合し，ファイバーを形成するさい，その構造を変化させる．この構造変化をFG変換と呼ぶ．このFG変換の分子メカニズムを調査する．
分子メカニズムを調べるために，アクチンの分子シミュレーションを行い，計算機上でFG変換を再現する．得られたシミュレーションデータの解析には，申請者らが独自に開発したソフトウェア，Motion Treeを用いる．このソフトを適用することで，FG変換中にアクチンがどのように構造を変化させていくのかを明らかにする．
また，少数のシミュレーションデータを調べるだけでなく，大量のシミュレーションデータを調べる．これにより，より確からしいFG変換のメカニズムを特定する．
生体発動分子ATPアーゼの構造変化と機能発現メカニズムの網羅的解析

研究課題/研究課題番号：21H00394 2021年4月 - 2023年3月

科学研究費助成事業新学術領域研究(研究領域提案型)

小池亮太郎

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担当区分：研究代表者

配分額：4680000円（直接経費：3600000円、間接経費：1080000円）

ATPアーゼはATPを分解することで生じるエネルギーを用いて，細胞内でさまざまな仕事を行っている．本研究ではATPアーゼがどのように仕事を実現しているのか，その分子メカニズム（構造変化）を調査する．ATPアーゼといっても細胞を変形させるものから，分子を輸送するものなど様々な種類が存在する．バイオインフォマティクスの技術を駆使し，蛋白質のデータベースを包括的にスキャンすることで，現時点で得られる限りのATPアーゼの構造変化を解析し，ATPアーゼの一般的な分子メカニズムを調査する．
ATPアーゼはATPの加水分解から得られるエネルギーを利用し，さまざまな分子機能を実現する蛋白質の総称で，生体発動分子の好例である．ATPアーゼがどのように機能を実現しているのか，そのメカニズムを理解するためには，ATPアーゼの構造変化を明らかにする必要がある．ATPアーゼの構造変化，どの部位がどう動いているか，を明らかにすることで，機能するときにATPアーゼで何が起こっているのかを理解できる．生体内ではたらくさまざまなATPアーゼの構造変化を網羅的に解析し，ATPアーゼに特徴的な構造変化を明らかにする．また，ATPアーゼの機能に応じて，メカニズムがどう違うのか，構造変化と機能の相関関係を調査する．
網羅的な解析を行うために，ATPアーゼの構造や機能に関するデータをできるだけ大規模に収集した．データの収集には本研究者が開発したATPアーゼのデータベースを活用する．このデータベースから，約３５０種のATPアーゼに関するデータを取得することができた．これらのATPアーゼには，ATP合成を行うもの，分子輸送を行うものなどが含まれていた．分子機能の観点から多様なATPアーゼを含むデータセットを構築できた．
また，収集したATPアーゼの構造変化に関する調査を行った．構造変化を網羅的に解析するために，本研究者らが開発した独自プログラム，Motion TreeやSCPCを活用した．ATPアーゼの中には複数の蛋白質からなる複合体として働くものも多い．これらのプログラムを組み合わせることで，複合体として働くATPアーゼの構造変化の網羅的な解析を実現した．その結果，7割程度のATPアーゼでは何らかの構造変化が起こることが確認できた．また，構造変化が起こっているものでは，動いている部位を特定することができた．これにより，ATPアーゼが機能するさいに起こっていることが明らかになる．
本研究では，ATPアーゼの構造変化を網羅的に解析し，構造変化と機能の関係を明らかにすることを目的とする．そのため，次の４つの作業工程で研究を進める．（１）これまで開発してきたATPアーゼのデータベースから構造データを収集する．（２）集めたデータから構造変化解析の基盤となる構造ペアのリストを作成する．（３）構造ペアから構造変化を特定し，データ化する．（４）構造変化と機能との関連を調査する．初年度は（１），（２）を行った後，（３）に着手する，また，進行にあわせてデータベース化の作業を行う，という計画を立てた．
研究実績の概要で述べたように，約３５０種のATPアーゼのデータ収集を行った．収集したATPアーゼに関しては，構造ペアのリストを作成した．構造ペアに対して本研究者らが開発した独自プログラムMotion TreeとSCPCを適用した．これにより，あらかたのATPアーゼについて，構造変化のデータ化を完了できた．そのため，「おおむね順調に進展している」とした．
本年度は昨年度に引き続きATPアーゼの構造変化のデータ化を進める．また，構造変化と機能との関連の調査を開始する．ATPアーゼの機能に関するデータは，これまで開発してきたATPアーゼのデータベースから収集を行う．この機能のデータに基づき，ATPアーゼをいくつかのグループに分類し，グループごとの構造変化の様子を調べる．このとき，構造変化部位のサイズや機能部位との関係に着目する．すなわち，ドメインのような比較的大きな部位の動きが顕著なのか，ループのような小さい部位の動きが顕著なのか，機能部位と近い部位，あるいは離れた部位，の動きが顕著なのかを調べる．網羅的な大規模解析を行うことで，機能グループごとに顕著な運動を統計的に明らかにする．それにより，各機能に必要な構造変化，すなわち分子メカニズム，がどのようなものかを調査する．
アクチンフィラメントの伸長制御蛋白質によるアロステリックな結合解離機構の研究

研究課題/研究課題番号：19K12217 2019年4月 - 2023年3月

科学研究費助成事業基盤研究(C)

小池亮太郎

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担当区分：研究代表者

配分額：4290000円（直接経費：3300000円、間接経費：990000円）

アクチンフィラメントの伸び縮みは，細胞の変形や運動という生命にとって普遍的な現象と密接に関わる．本研究では，フィラメントの伸縮に関わるCARMIL蛋白質とキャッピング蛋白質（CP）に着目し，CARMILによるCPのフィラメントからの引きはがし（結合解離）の分子メカニズムを調査する．まず解離過程の分子シミュレーションを行う．このときフィラメントの代わりにV-1蛋白質を用いる．得られたシミュレーションのデータを，独自に開発した計算機ツールMotion Treeを用いて調査し，特徴的な分子運動を特定する．分子運動と結合の関係を探り，結合解離の分子メカニズムを調査する．
アクチンフィラメントの伸長は細胞の変形や運動という普遍的な生命現象に直結しており，多数の蛋白質によって制御される．アクチンキャッピング蛋白質（CP）はフィラメントの端に結合しその伸長を止めるが，CARMIL蛋白質はCPと結合し，フィラメントに結合したCPを引きはがすことができる（結合解離）．「CARMIL蛋白質によるCPの結合解離」の分子メカニズムを調査するために，結合解離の様子を，分子シミュレーションを用い計算機上で再現することを試みた．CPがアクチンとどのように結合しているのか，詳細はいまだ明らかになっていない．そこで，CPとの結合様式が詳細に明らかになっているV-1蛋白質を用い，CP/V-1複合体にCARMILが結合したモデル構造を作成する．そして，CARMILがCPとV-1の結合を解離させる様子をシミュレートし，「CARMIL蛋白質によるCPの結合解離」の分子メカニズムを調査する．
結合解離はCPの動的構造の変化を介して実現すると考えられている．そのため，昨年度は分子シミュレーションから得られたデータを解析し，動的構造がどのように変化するのかを調査した．動的構造の情報は運動部位の統計データとして表現される．本年度は，さらに追加で分子シミュレーションを行った．解離過程に関するシミュレーションデータを増加させることで，運動部位に関する統計データを充実させ，より正確に動的構造が変化していく様子を割り出すことが期待できる．また，動的構造に影響を及ぼすCARMIL蛋白質の部位を調べるために，弾性ネットワークモデルを使った網羅的な解析を行った．これにより，CARMIL蛋白質中のどの部位が動的構造に与える影響が大きいか推定することができた．
これまでに結合解離に関するシミュレーションを500ns（ナノ秒）まで実行した．今年度はこのシミュレーションをさらに延伸し，1500ns程度まで行った．また，条件を変えた結合解離シミュレーションを複数実行し，トータルで2000ns以上のシミュレーションデータを収集できた．動的構造を記述するための元データとなるシミュレーションデータを増強することができた．
また，弾性ネットワークモデルを用いた動機構造の解析も行った．CP/CARMIL複合体の結晶構造をもとに，CARMILの長さが異なる700以上のモデル構造を計算機上で生成し，その動的構造を調べた．これにより，CARMIL蛋白質中のどの部位が動的構造に与える影響が大きいか推定することができた．この知見は結合解離シミュレーションを行うさいの拘束条件の選定に活かすことができる．
本研究ではシミュレーションデータの入手，動的構造の解析，動的構造と結合解離の関係の調査を行う．本年度はシミュレーションデータの増強を行った．動的構造の解析に関しては昨年度までに先行して500ns分は完了している．解析のためのツールは作成済みであり，追加で得られた分も速やかに解析できる．これらに，結合解離シミュレーションに活用可能な，CARMILの部位とCPの動的構造に関する新たな知見が得られたことも加味して，進捗状況を「おおむね順調に進展している」とした．
今後はまず，本年度に得られた追加のシミュレーションデータを解析し，結合解離の過程における動的構造を調査する．この解析では昨年度までに作成したクラスタリングツールなどを用いる．また，弾性ネットワークモデルを用いた解析から得られたCARMILの部位とCPの動的構造に関する知見を元に，拘束条件を追加した結合解離のシミュレーションを実行する．得られたデータを解析し，追加の拘束条件がCPの動的構造に与える影響を調べる．
動的構造を調べることにより，シミュレーションの過程でCPのどの部位の運動が変化していくかを明らかにすることができる．運動に変化が見られた部位と，CPとV-1の結合解離において重要であろう結合部位やその周辺部位との関連を調査する．結合解離に影響する部位を突き止めることで，より具体的なCPとV-1の解離メカニズムを構築する．
pH依存環境の計算化学とデータ科学の融合－分子凝集から生体分子機能まで－

研究課題/研究課題番号：19H02673 2019年4月 - 2022年3月

科学研究費助成事業基盤研究(B)

長岡正隆, 小池亮太郎, 北村勇吉

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担当区分：研究分担者

分子集合状態で起こる化学反応に対する水素イオン指数（pH）依存性を取り扱える効率的な定pH法（配置選択定pH法）を確立し、それを適用して得られるミクロ運動ビッグデータに対して運動樹（Motion tree、MT）法による解析を行うことによって、pH変化に伴って変化する分子凝集や生体分子機能を分子論的に解明する。
具体的には水性アルミニウム系やカルボン酸系で、分子凝集機構に関するpH依存の濃度特性を研究する。さらに生体分子機能に展開するために、非平衡MT法というデータ科学的手法を導入して、分子構造の時間変化を記述する原子群の座標・速度の時系列数値データ（ビッグデータ）を解析しアロステリック制御の分子機構を明らかにする。
本研究では溶液pH環境下での分子凝集や生体分子機能を理論的に明らかにする一般的方法論の確立のために、分子力場または量子力場／分子力場法に基づいた配置選択定pH法（CS-CpH法）を開発した。さらに、タンパク質の分子シミュレーションから生成された大規模運動情報（ビッグデータ）に対して、Motion Tree（MT）法や時系列解析を応用することで、タンパク質機能発現に深く関与する構造緩和情報も取り扱える非平衡トラジェクトリデータ解析法も開発した。タンパク質構造の動的な構造変化パターンを明らかにしうることで生体機能制御機構の立体構造変化からの解明が可能となる重要な技術基盤が確立した。
得られた研究成果は、pH条件や共存分子濃度に依存した分光現象や生体機能に対して、データ科学的なアプローチから切り込んだものであり、分子シミュレーションとデータ科学を繋ぐ大きな学術的成果が得られたと言える。また、開発された手法は有機分子やタンパク質のみならず、金属錯体や無機化合物などのさまざまな対象系への展開が可能な汎用的な計算分子技術であり、喫緊の社会的課題であるSDGs社会実現やエネルギー問題解決などに貢献することが期待できる成果が得られた。

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担当経験のある科目 (本学) 1

複雑システム系演習１

2022

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