Updated on 2024/09/27
博士（理学） （ 2003.9 京都大学 ）
Others / Others / 構造バイオインフォマティクス
Others / Others / 計算構造生物学
計算機による蛋白質の構造変化解析
Protein kinases phosphorylate long disordered regions in intrinsically disordered proteins. Reviewed
Koike R, Amano M, Kaibuchi K, Ota M.
Protein Sci. 2020.2
Structural changes of homodimers in the PDB. Reviewed
Koike R, Amemiya T, Horii T, Ota M.
J Struct Biol. 2017.12
Comprehensive analysis of motions in molecular dynamics trajectories of the actin capping protein and its inhibitor complexes. Reviewed
Koike R, Takeda S, Maeda Y, Ota M.
Proteins page： - 2016.7
Hierarchical description and extensive classification of protein structural changes by Motion Tree. Reviewed
Koike R, Ota M, Kidera A.
J Mol Biol Vol. 426 page： 756-762 2014.2
SCPC: A method to structurally compare protein complexes. Reviewed
Koike R, Ota M
Bioinformatics Vol. 28 page： 324-330 2012.2
Dual-wield NTPases: A novel protein family mined from AlphaFold DB. Reviewed
Sakuma Koya, Koike Ryotaro, Ota Motonori
Protein Science 2024.4
Koike Ryotaro, Ota Motonori
PROTEINS-STRUCTURE FUNCTION AND BIOINFORMATICS 2023.7
Rational design of phase separating peptides based on phase separating protein sequence of p53 Reviewed
Kamagata Kiyoto, Hando Atsumi, Ariefai Maulana, Iwaki Nanako, Kanbayashi Saori, Koike Ryotaro, Ikeda Keisuke
SCIENTIFIC REPORTS Vol. 13 ( 1 ) page： 5648 2023.4
Prediction of chaperonin GroE substrates using small structural patterns of proteins Reviewed
Minami Shintaro, Niwa Tatsuya, Uemura Eri, Koike Ryotaro, Taguchi Hideki, Ota Motonori
FEBS OPEN BIO Vol. 13 ( 4 ) page： 779 - 794 2023.4
Structures and mechanisms of actin ATP hydrolysis Reviewed
Kanematsu Yusuke, Narita Akihiro, Oda Toshiro, Koike Ryotaro, Ota Motonori, Takano Yu, Moritsugu Kei, Fujiwara Ikuko, Tanaka Kotaro, Komatsu Hideyuki, Nagae Takayuki, Watanabe Nobuhisa, Iwasa Mitsusada, Maeda Yuichiro, Takeda Shuichi
PROCEEDINGS OF THE NATIONAL ACADEMY OF SCIENCES OF THE UNITED STATES OF AMERICA Vol. 119 ( 43 ) page： e2122641119 2022.10
Structural Insights into the Regulation of Actin Capping Protein by Twinfilin C-terminal Tail Reviewed
Takeda S, Koike R, Fujiwara I, Narita A, Miyata M, Ota M, Maéda Y.
J Mol Biol Vol. 433 ( 9 ) page： 166891 2021.4
Crystal structure of human V-1 in the apo form Reviewed
Takeda S, Koike R, Nagae T, Fujiwara I, Narita A, Maéda Y, Ota M.
Acta Crystallogr F Struct Biol Commun Vol. 77 ( Pt 1 ) page： 13 - 21 2021.1
All Atom Motion Tree detects side chain-related motions and their coupling with domain motion in proteins. Invited Reviewed
Koike R, Ota M.
Biophys Physicobiol. 2019.11
Interface property responsible for effective interactions of protean segments: Intrinsically disordered regions that undergo disorder-to-order transitions upon binding. Reviewed
Shaji D, Amemiya T, Koike R, Ota M.
Biochem Biophys Res Commun. Vol. 478 page： 123-127 2016.9
Multiple-Localization and Hub Proteins. Reviewed
Ota M, Gonja H, Koike R, Fukuchi S.
PLoS One Vol. 11 page： e0156455 2016.6
Motion Tree Delineates Hierarchical Structure of Protein Dynamics Observed in Molecular Dynamics Simulation. Reviewed
Moritsugu K, Koike R, Yamada K, Kato H, Kidera A.
PLoS One Vol. 10 page： e0131583 2015.7
Hierarchical domain-motion analysis of conformational changes in sarcoplasmic reticulum Ca2+ -ATPase. Reviewed
Kobayashi C, Koike R, Ota M, Sugita Y.
Proteins page： - 2015.1
Domain-Motion-Enhanced (DoME) Model for Efficient Conformational Sampling of Multidomain Proteins. Reviewed
Kobayashi C, Matsunaga Y, Koike R, Ota M, Sugita Y.
Journal of Physical Chemistry B page： - 2015
IDEAL in 2014 illustrates interaction networks composed of intrinsically disordered proteins and their binding partners. Reviewed
Fukuchi S, Amemiya T, Sakamoto S, Nobe Y, Hosoda K, Kado Y, Murakami SD, Koike R, Hiroaki H, Ota M.
Nucleic Acids Res Vol. 42 page： D320-D325 2014.1
Substrate-shielding and hydrolytic reaction in hydrolases. Reviewed
Kanematsu Y, Koike R, Amemiya T, Ota M.
Proteins page： - 2013.6
An assignment of intrinsically disordered regions of proteins based on NMR structures. Reviewed
Ota M, Koike R, Amemiya T, Tenno T, Romero PR, Hiroaki H, Dunker AK, Fukuchi S.
J Struct Biol. Vol. 181 page： 29-36 2013.1
Influence of structural symmetry on protein dynamics. Reviewed
Matsunaga Y, Koike R, Ota M, Tame JR, Kidera A.
PLoS One Vol. 7 page： e50011 2012.11
PSCDB: a database for protein structural change upon ligand binding.
Amemiya T, Koike R, Kidera A, Ota M.
Nucleic Acid Res. Vol. 40 page： D554-D558 2012.1
IDEAL: Intrinsically Disordered proteins with Extensive Annotations and Literature.
Fukuchi S, Sakamoto S, Nobe Y, Murakami SD, Amemiya T, Hosoda K, Koike R, Hiroaki H, Ota M.
Nucleic Acid Res. Vol. 40 page： D507-D511 2012.1
Cover and spacer insertions: small nonhydrophobic accessories that assist protein oligomerization.
Nishi H, Koike R, Ota M.
Proteins Vol. 79 page： 2372-2379 2011.8
Actin capping protein and its inhibitor CARMIL: how intrinsically disordered regions function.
Takeda S, Koike R, Nitanai Y, Minakata S, Maéda Y, Ota M.
Phys Biol Vol. 8 page： 035005 2011.6
Classification and annotation of the relationship between protein structural change and ligand binding.
Amemiya T, Koike R, Fuchigami S, Ikeguchi M, Kidera A.
J Mol Biol Vol. 408 page： 568-584 2011.5
SAHG, a comprehensive database of predicted structures of all human proteins.
Motono C, Nakata J, Koike R, Shimizu K, Shirota M, Amemiya T, Tomii K, Nagano N, Sakaya N, Misoo K, Sato M, Kidera A, Hiroaki H, Shirai T, Kinoshita K, Noguchi T, Ota M.
Nucleic Acid Res. Vol. 39 page： D487-D493 2011.1
Two distinct mechanisms for actin capping protein regulation--steric and allosteric inhibition. Reviewed
Takeda S., Minakata S., Koike R., Kawahata I., Narita A., Kitazawa M., Ota M., Yamakuni T., Maéda Y. and Nitanai Y.
PLoS Biol. Vol. 8 page： e1000416. 2010
Alteration of oligomeric state and domain architecture is essential for functional transformation between transferase and hydrolase with the same scaffold. Reviewed
Koike R., Kidera A. and Ota M.
Protein Sci. Vol. 10 page： 2060-2066 2009
Protein structural change upon ligand binding correlates with enzymatic reaction mechanism. Reviewed
Koike R., Amemiya T., Ota M. and Kidera A.
J. Mol. Biol. Vol. 379 page： 397-401 2008
Probabilistic alignment detects remote homology in a pair of protein sequences without homologous sequence information. Reviewed
Koike R., Kinoshita K. and Kidera A.
Proteins Vol. 66 page： 655-663 2007
Probabilistic description of protein alignments for sequences and structures. Reviewed
Koike R., Kinoshita K. and Kidera A.
Proteins Vol. 56 page： 157-166 2004
Ring and zipper formation is the key to understanding the structural variety in all-beta proteins. Reviewed
Koike R., Kinoshita K. and Kidera A.
FEBS Lett. Vol. 533 page： 9-13 2003
タンパク質の構造解析手法とIn silicoスクリーニングへの応用事例
小池亮太郎（7章1節タンパク質立体構造データベースPDBと予測構造）
技術情報協会 2023.7 （ ISBN:9784861049712 ）
Protein Structural Changes Based on Structural Comparison
Koike R., Ota M.
Practical Guide to Life Science Databases 2022.1 （ ISBN:9789811658112 ）
Elastic network model reveals distinct flexibilities of capping proteins bound to CARMIL and twinfilin-tail
Ryotaro Koike, Motonori Ota
2023.11.14
ATPアーゼの活性部位における水分子の配置
小池亮太郎
第23回日本蛋白質科学会年会 2023.7.6
天然変性タンパク質データベース：IDEAL
安保 勲人, 佐久間 航也, 嘉戸 裕美子, 坂本 盛宇, 細田 和男, 鹿間 周子, 大安 裕美, 高木 大輔, 山口 敦子, 畠中 秀樹, 小池 亮太郎, 廣明 秀一, 福地 佐斗志, 太田 元規
トーゴーの日シンポジウム2022 2022.10.5
Structural changes of ATPase complexes in the PDB
Ryotaro Koike
2022.9.29
Structural flexibility of actin in molecular dynamics simulation International conference
Ryotaro Koike, Motonori Ota
2021.12.18
Protein kinases phosphorylate long intrinsically disordered regions of substrate proteins International conference
Motonori Ota, Mutsuki Amano, Kozo Kaibuchi, Ryotaro Koike
2021.12.18
生体発動分子ATPアーゼの構造変化と機能発現メカニズムの網羅的解析
小池亮太郎
第2回発動分子科学研究会 2021.12.1
Elastic network model analysis shows distinct flexibilities of capping protein bound to CARMIL or twinfilin
Ryotaro Koike, Motonori Ota
2021.11.25
Directed Protein-Protein Interaction Network Representing Intracellular Signaling Pathways
Wenruo Cao, Ryotaro Koike, Motonori Ota
2021.11.27
Structural characterization of homologous hetero-oligomers
Kota Ito, Clara Shionyu, Yasunobu Sugimoto, Ryotaro Koike, Motonori Ota
2021.11.25
Relationship between Length of Intrinsically Disordered Regions and Protein Function
Haruka Tanimoto, Ryotaro Koike, Motonori Ota
2021.11.25
天然変性タンパク質データベース：IDEAL（＠2021）
太田 元規, 嘉戸 裕美子, 坂本 盛宇, 細田 和男, 鹿間 周子, 大安 裕美, 高木 大輔, 安保 勲人, 山口 敦子, 畠中 秀樹, 小池 亮太郎, 廣明 秀一, 福地 佐斗志
トーゴーの日シンポジウム2021 2021.10.5
異なる機能状態にあるアクチンの構造ゆらぎとその相関関係
小池亮太郎，森次圭，太田元規
第21回日本蛋白質科学会年会 2021.6.17
Structural flexibility of actin studied by molecular dynamics simulation
Ryotaro Koike, Motonori Ota
Phosphorylation on an intrinsically disordered region regulates the DNA binding activity of a transcription factor via transient interactions
Full-atom Motion Tree detects side-chain motions and their coupling with domain motions
Ryotaro Koike, Motonori Ota
全原子Motion Treeとドメイン運動に伴う側鎖の運動
小池亮太郎，太田元規
第19回日本蛋白質科学会年会
Description of structural changes by Motion Tree International conference
Ryotaro Koike
63rd Annual Meeting of the Biophysical Society
リン酸化部位を含む天然変性領域
小池亮太郎，天野睦紀，貝淵弘三，太田元規
第18回日本蛋白質科学会
Structural changes of homodimers in the PDB
Ryotaro Koike
ATPase mechanism and dynamic assembly of actin revealed by the F-form crystal structures
Ryotaro Koike
蛋白質複合体の相互作用面の運動
小池亮太郎
第17回日本蛋白質科学会
Description of protein structural changes by full-atom Motion Tree
Ryotaro Koike
Interface property of protean segments: intrinsically disordered regions that undergo disorder-to-order transitions upon binding
Divya Shaji, Takayuki Amemiya, Ryotaro Koike, Motonori Ota
ホモ二量体における構造変化の網羅的解析から見えた蛋白質複合体に特有な運動
小池亮太郎、雨宮崇之、堀井達哉、太田元規
第16回日本蛋白質科学会
Database analysis of structural changes in protein complexes
Ryotaro Koike, Motonori Ota
Structural and functional characterization of structural changes in homodimeric proteins
Takayuki Amemiya, Tatsuya Horii, Ryotaro Koike, Motonori Ota
Motion Tree delineates hierarchical structure of protein dynamics observed in molecular dynamics simulation
Kei Moritsugu, Ryotaro Koike, Akinori Kidera
Motion tree analysis of the multidrug transporter AcrB
Tsutomu Yamane, Ryotaro Koike, Motonori Ota, Satoshi Murakami, Akinori Kidera, Mitsunori Ikeguchi
動的構造に着目したCARMIL蛋白質によるキャップ蛋白質の機能阻害メカニズムの解明
小池亮太郎、武田修一、前田雄一郎、太田元規
第15回日本蛋白質科学会
蛋白質複合体構造の大規模比較から見る構造多様性
小池亮太郎、太田元規
第14回日本蛋白質科学会
データベースIDEALの新機能と機能性天然変性領域の配列・構造比較
福地佐斗志、雨宮崇之、坂本盛宇、野邉由紀子、細田和男、嘉戸裕美子、小池亮太郎、廣明秀一、太田元規
第14回日本蛋白質科学会
ホモ二量体タンパク質の低分子リガンド結合に伴う立体構造変化の分類
雨宮崇之、堀井達哉、小池亮太郎、太田元規
第14回日本蛋白質科学会
Hierarchical description and extensive classification of protein structural changes by Motion Tree.
Ryotaro Koike, Motonori Ota, Akinori Kidera
Motion Tree を利用した capping protein の動的構造解析
第51回日本生物物理学会
天然変性タンパク質データベース IDEAL の機能拡張 —PPI ネットワーク
第51回日本生物物理学会
多剤排出トランスポーター AcrB の Motion Tree 法による解析
第51回日本生物物理学会
CARMIL蛋白質の天然変性領域によるアロステリックなキャップ蛋白質の機能制御
小池亮太郎、武田修一、前田雄一郎、太田元規
第13回日本蛋白質科学会
Motion Tree 法を用いた SERCA のリガンド解離における構造変化の解析
小林千草，小池亮太郎，太田元規，杉田有治
第13回日本蛋白質科学会
Structural fluctuations of capping proteins analyzed by molecular dynamics simulations.
Ryotaro Koike, Shuichi Takeda, Maéda Yuichiro, Motonori Ota
分子動力学法によるcapping protein（CP）の動的構造の解析
小池亮太郎、武田修一、前田雄一郎、太田元規
第12回日本蛋白質科学会
大量のシミュレーションデータによるアクチンのファイバー形成に関わる構造変化の解析
Grant number：23K11318 2023.4 - 2027.3
科学研究費助成事業 基盤研究(C)
小池 亮太郎
Authorship：Principal investigator
Grant amount：\4550000 （ Direct Cost: \3500000 、 Indirect Cost：\1050000 ）
アクチンが重合し，ファイバーを形成するさい，その構造を変化させる．この構造変化をFG変換と呼ぶ．このFG変換の分子メカニズムを調査する．
分子メカニズムを調べるために，アクチンの分子シミュレーションを行い，計算機上でFG変換を再現する．得られたシミュレーションデータの解析には，申請者らが独自に開発したソフトウェア，Motion Treeを用いる．このソフトを適用することで，FG変換中にアクチンがどのように構造を変化させていくのかを明らかにする．
また，少数のシミュレーションデータを調べるだけでなく，大量のシミュレーションデータを調べる．これにより，より確からしいFG変換のメカニズムを特定する．
生体発動分子ATPアーゼの構造変化と機能発現メカニズムの網羅的解析
Grant number：21H00394 2021.4 - 2023.3
科学研究費助成事業 新学術領域研究(研究領域提案型)
小池 亮太郎
Authorship：Principal investigator
Grant amount：\4680000 （ Direct Cost: \3600000 、 Indirect Cost：\1080000 ）
ATPアーゼはATPを分解することで生じるエネルギーを用いて，細胞内でさまざまな仕事を行っている．本研究ではATPアーゼがどのように仕事を実現しているのか，その分子メカニズム（構造変化）を調査する．ATPアーゼといっても細胞を変形させるものから，分子を輸送するものなど様々な種類が存在する．バイオインフォマティクスの技術を駆使し，蛋白質のデータベースを包括的にスキャンすることで，現時点で得られる限りのATPアーゼの構造変化を解析し，ATPアーゼの一般的な分子メカニズムを調査する．
ATPアーゼはATPの加水分解から得られるエネルギーを利用し，さまざまな分子機能を実現する蛋白質の総称で，生体発動分子の好例である．ATPアーゼがどのように機能を実現しているのか，そのメカニズムを理解するためには，ATPアーゼの構造変化を明らかにする必要がある．ATPアーゼの構造変化，どの部位がどう動いているか，を明らかにすることで，機能するときにATPアーゼで何が起こっているのかを理解できる．生体内ではたらくさまざまなATPアーゼの構造変化を網羅的に解析し，ATPアーゼに特徴的な構造変化を明らかにする．また，ATPアーゼの機能に応じて，メカニズムがどう違うのか，構造変化と機能の相関関係を調査する．
網羅的な解析を行うために，ATPアーゼの構造や機能に関するデータをできるだけ大規模に収集した．データの収集には本研究者が開発したATPアーゼのデータベースを活用する．このデータベースから，約３５０種のATPアーゼに関するデータを取得することができた．これらのATPアーゼには，ATP合成を行うもの，分子輸送を行うものなどが含まれていた．分子機能の観点から多様なATPアーゼを含むデータセットを構築できた．
また，収集したATPアーゼの構造変化に関する調査を行った．構造変化を網羅的に解析するために，本研究者らが開発した独自プログラム，Motion TreeやSCPCを活用した．ATPアーゼの中には複数の蛋白質からなる複合体として働くものも多い．これらのプログラムを組み合わせることで，複合体として働くATPアーゼの構造変化の網羅的な解析を実現した．その結果，7割程度のATPアーゼでは何らかの構造変化が起こることが確認できた．また，構造変化が起こっているものでは，動いている部位を特定することができた．これにより，ATPアーゼが機能するさいに起こっていることが明らかになる．
本研究では，ATPアーゼの構造変化を網羅的に解析し，構造変化と機能の関係を明らかにすることを目的とする．そのため，次の４つの作業工程で研究を進める．（１）これまで開発してきたATPアーゼのデータベースから構造データを収集する．（２）集めたデータから構造変化解析の基盤となる構造ペアのリストを作成する．（３）構造ペアから構造変化を特定し，データ化する．（４）構造変化と機能との関連を調査する．初年度は（１），（２）を行った後，（３）に着手する，また，進行にあわせてデータベース化の作業を行う，という計画を立てた．
研究実績の概要で述べたように，約３５０種のATPアーゼのデータ収集を行った．収集したATPアーゼに関しては，構造ペアのリストを作成した．構造ペアに対して本研究者らが開発した独自プログラムMotion TreeとSCPCを適用した．これにより，あらかたのATPアーゼについて，構造変化のデータ化を完了できた．そのため，「おおむね順調に進展している」とした．
本年度は昨年度に引き続きATPアーゼの構造変化のデータ化を進める．また，構造変化と機能との関連の調査を開始する．ATPアーゼの機能に関するデータは，これまで開発してきたATPアーゼのデータベースから収集を行う．この機能のデータに基づき，ATPアーゼをいくつかのグループに分類し，グループごとの構造変化の様子を調べる．このとき，構造変化部位のサイズや機能部位との関係に着目する．すなわち，ドメインのような比較的大きな部位の動きが顕著なのか，ループのような小さい部位の動きが顕著なのか，機能部位と近い部位，あるいは離れた部位，の動きが顕著なのかを調べる．網羅的な大規模解析を行うことで，機能グループごとに顕著な運動を統計的に明らかにする．それにより，各機能に必要な構造変化，すなわち分子メカニズム，がどのようなものかを調査する．
アクチンフィラメントの伸長制御蛋白質によるアロステリックな結合解離機構の研究
Grant number：19K12217 2019.4 - 2023.3
科学研究費助成事業 基盤研究(C)
小池 亮太郎
Authorship：Principal investigator
Grant amount：\4290000 （ Direct Cost: \3300000 、 Indirect Cost：\990000 ）
アクチンフィラメントの伸び縮みは，細胞の変形や運動という生命にとって普遍的な現象と密接に関わる．本研究では，フィラメントの伸縮に関わるCARMIL蛋白質とキャッピング蛋白質（CP）に着目し，CARMILによるCPのフィラメントからの引きはがし（結合解離）の分子メカニズムを調査する．まず解離過程の分子シミュレーションを行う．このときフィラメントの代わりにV-1蛋白質を用いる．得られたシミュレーションのデータを，独自に開発した計算機ツールMotion Treeを用いて調査し，特徴的な分子運動を特定する．分子運動と結合の関係を探り，結合解離の分子メカニズムを調査する．
アクチンフィラメントの伸長は細胞の変形や運動という普遍的な生命現象に直結しており，多数の蛋白質によって制御される．アクチンキャッピング蛋白質（CP）はフィラメントの端に結合しその伸長を止めるが，CARMIL蛋白質はCPと結合し，フィラメントに結合したCPを引きはがすことができる（結合解離）．「CARMIL蛋白質によるCPの結合解離」の分子メカニズムを調査するために，結合解離の様子を，分子シミュレーションを用い計算機上で再現することを試みた．CPがアクチンとどのように結合しているのか，詳細はいまだ明らかになっていない．そこで，CPとの結合様式が詳細に明らかになっているV-1蛋白質を用い，CP/V-1複合体にCARMILが結合したモデル構造を作成する．そして，CARMILがCPとV-1の結合を解離させる様子をシミュレートし，「CARMIL蛋白質によるCPの結合解離」の分子メカニズムを調査する．
結合解離はCPの動的構造の変化を介して実現すると考えられている．そのため，昨年度は分子シミュレーションから得られたデータを解析し，動的構造がどのように変化するのかを調査した．動的構造の情報は運動部位の統計データとして表現される．本年度は，さらに追加で分子シミュレーションを行った．解離過程に関するシミュレーションデータを増加させることで，運動部位に関する統計データを充実させ，より正確に動的構造が変化していく様子を割り出すことが期待できる．また，動的構造に影響を及ぼすCARMIL蛋白質の部位を調べるために，弾性ネットワークモデルを使った網羅的な解析を行った．これにより，CARMIL蛋白質中のどの部位が動的構造に与える影響が大きいか推定することができた．
これまでに結合解離に関するシミュレーションを500ns（ナノ秒）まで実行した．今年度はこのシミュレーションをさらに延伸し，1500ns程度まで行った．また，条件を変えた結合解離シミュレーションを複数実行し，トータルで2000ns以上のシミュレーションデータを収集できた．動的構造を記述するための元データとなるシミュレーションデータを増強することができた．
また，弾性ネットワークモデルを用いた動機構造の解析も行った．CP/CARMIL複合体の結晶構造をもとに，CARMILの長さが異なる700以上のモデル構造を計算機上で生成し，その動的構造を調べた．これにより，CARMIL蛋白質中のどの部位が動的構造に与える影響が大きいか推定することができた．この知見は結合解離シミュレーションを行うさいの拘束条件の選定に活かすことができる．
本研究ではシミュレーションデータの入手，動的構造の解析，動的構造と結合解離の関係の調査を行う．本年度はシミュレーションデータの増強を行った．動的構造の解析に関しては昨年度までに先行して500ns分は完了している．解析のためのツールは作成済みであり，追加で得られた分も速やかに解析できる．これらに，結合解離シミュレーションに活用可能な，CARMILの部位とCPの動的構造に関する新たな知見が得られたことも加味して，進捗状況を「おおむね順調に進展している」とした．
今後はまず，本年度に得られた追加のシミュレーションデータを解析し，結合解離の過程における動的構造を調査する．この解析では昨年度までに作成したクラスタリングツールなどを用いる．また，弾性ネットワークモデルを用いた解析から得られたCARMILの部位とCPの動的構造に関する知見を元に，拘束条件を追加した結合解離のシミュレーションを実行する．得られたデータを解析し，追加の拘束条件がCPの動的構造に与える影響を調べる．
動的構造を調べることにより，シミュレーションの過程でCPのどの部位の運動が変化していくかを明らかにすることができる．運動に変化が見られた部位と，CPとV-1の結合解離において重要であろう結合部位やその周辺部位との関連を調査する．結合解離に影響する部位を突き止めることで，より具体的なCPとV-1の解離メカニズムを構築する．
Integration of Data Science and Computational Chemistry in pH-Dependent Environments
Grant number：19H02673 2019.4 - 2022.3
Grants-in-Aid for Scientific Research Grant-in-Aid for Scientific Research (B)
Nagaoka Masataka
Authorship：Coinvestigator(s)
In the present study, we developed the configuration-selection (CS) constant pH method (CS-CpH method) based on molecular force field (MM) or quantum force field/molecular force field (QM/MM) methods to establish a general methodology to theoretically clarify molecular aggregation and biomolecular functions under solution pH conditions. Furthermore, by applying the Motion Tree (MT) method and time series analysis to large-scale motion information (Big Data) generated from protein molecular simulations, we have developed a non-equilibrium trajectory data analysis method that can also handle structural relaxation information that is deeply involved in protein functional expression. The method can reveal the dynamic conformational change patterns of protein structures, and has established an important technological foundation for the elucidation of biological function regulation mechanism based on conformational changes.
Complex Systems Exercise 1
2022
