2024/03/28 更新

写真a

テラダ トモキ
寺田 智樹
TERADA, Tomoki
所属
大学院工学研究科 応用物理学専攻 複合系物性工学 准教授
大学院担当
大学院工学研究科
学部担当
工学部 物理工学科
職名
准教授
連絡先
メールアドレス
通称等の別名
Tomoki P. TERADA
外部リンク

学位 1

  1. 博士(理学) ( 1999年3月   東京大学 ) 

研究キーワード 7

  1. 定量生物学

  2. 概日リズム

  3. 分子モーター

  4. アロステリック転移

  5. 計算生物物理学

  6. 理論生物物理学

  7. 蛋白質科学

研究分野 3

  1. その他 / その他  / 生物物理学

  2. その他 / その他  / 生物物理・化学物理

  3. その他 / その他  / 生物分子科学

現在の研究課題とSDGs 4

  1. アクチン・ミオシン系の滑り運動の分子機構の研究

  2. タンパク質のアロステリック構造変化の分子機構の研究

  3. タンパク質のみからなる概日時計の振動メカニズム

  4. 幹細胞における細胞運命の決定機構

経歴 9

  1. 名古屋大学   大学院工学研究科応用物理学専攻   准教授

    2017年4月 - 現在

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    国名:日本国

  2. 名古屋大学   大学院工学研究科計算理工学専攻   准教授

    2014年9月 - 2017年3月

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    国名:日本国

  3. 名古屋大学   大学院工学研究科計算理工学専攻   講師

    2011年4月 - 2014年8月

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    国名:日本国

  4. 名古屋大学   大学院工学研究科マテリアル理工学専攻応用物理学分野   講師

    2009年4月 - 2011年3月

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    国名:日本国

  5. 名古屋大学   大学院工学研究科計算理工学専攻   講師

    2005年8月 - 2009年3月

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    国名:日本国

  6. 名古屋大学   大学院情報科学研究科複雑系科学専攻   日本学術振興会特別研究員

    2003年4月 - 2005年8月

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    国名:日本国

  7. 名古屋大学   大学院人間情報学研究科物質・生命情報学専攻   科学技術振興事業団計算科学活用型特定研究開発推進事業研究員

    2002年2月 - 2003年3月

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    国名:日本国

  8. 名古屋大学   大学院人間情報学研究科物質・生命情報学専攻   科学技術振興事業団計算科学活用型特定研究開発推進事業研究員

    2001年4月 - 2001年9月

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    国名:日本国

  9. 名古屋大学   大学院人間情報学研究科物質・生命情報学専攻   科学技術振興事業団計算科学活用型特定研究開発推進事業技術員

    1999年4月 - 2001年3月

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    国名:日本国

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学歴 3

  1. 東京大学   理学系研究科   物理学専攻

    1996年4月 - 1999年3月

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    国名: 日本国

  2. 東京大学   理学系研究科   物理学専攻

    1994年4月 - 1996年3月

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    国名: 日本国

  3. 東京大学   理学部   物理学科

    1990年4月 - 1994年3月

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    国名: 日本国

所属学協会 3

  1. 日本生物物理学会

  2. 日本蛋白質科学会

  3. 日本物理学会

委員歴 2

  1. 日本生物物理学会   第61回日本生物物理学会年会 実行委員  

    2022年4月 - 2023年11月   

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    団体区分:学協会

  2. 日本物理学会   領域12 領域運営委員  

    2014年4月 - 2015年3月   

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    団体区分:学協会

 

論文 34

  1. Landscape-Based View on the Stepping Movement of Myosin VI 招待有り 査読有り 国際共著

    Terada, TP; Nie, QM; Sasai, M

    JOURNAL OF PHYSICAL CHEMISTRY B   126 巻 ( 38 ) 頁: 7262 - 7270   2022年9月

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    記述言語:英語   掲載種別:研究論文(学術雑誌)  

    DOI: 10.1021/acs.jpcb.2c03694

    Web of Science

    PubMed

  2. Folding pathway of a multidomain protein depends on its topology of domain connectivity 査読有り

    Takashi Inanami, Tomoki P. Terada, Masaki Sasai

    Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America   111 巻 ( 45 ) 頁: 15969 - 15974   2014年9月

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    記述言語:英語   掲載種別:研究論文(学術雑誌)  

    DOI: 10.1073/pnas.1406244111

  3. Coupling of Lever Arm Swing and Biased Brownian Motion in Actomyosin 査読有り 国際共著

    Qing-Miao Nie, Akio Togashi, Takeshi N. Sasaki, Mitsunori Takano, Masaki Sasai, Tomoki P. Terada

    PLoS Computational Biology   10 巻 ( 4 ) 頁: e1003552, 1-13   2014年4月

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    担当区分:最終著者   記述言語:英語   掲載種別:研究論文(学術雑誌)  

    DOI: 10.1371/journal.pcbi.1003552

  4. Time Scales in Epigenetic Dynamics and Phenotypic Heterogeneity of Embryonic Stem Cells 査読有り

    Masaki Sasai, Yudai Kawabata, Koh Makishi, Kazuhito Itoh, Tomoki P. Terada

    PLoS Computational Biology   9 巻 ( 12 ) 頁: e1003380,1-17   2013年12月

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    担当区分:最終著者   記述言語:英語   掲載種別:研究論文(学術雑誌)  

    A remarkable feature of the self-renewing population of embryonic stem cells (ESCs) is their phenotypic heterogeneity: Nanog and other marker proteins of ESCs show large cell-to-cell variation in their expression level, which should significantly influence the differentiation process of individual cells. The molecular mechanism and biological implication of this heterogeneity, however, still remain elusive. We address this problem by constructing a model of the core gene-network of mouse ESCs. The model takes account of processes of binding/unbinding of transcription factors, formation/dissolution of transcription apparatus, and modification of histone code at each locus of genes in the network. These processes are hierarchically interrelated to each other forming the dynamical feedback loops. By simulating stochastic dynamics of this model, we show that the phenotypic heterogeneity of ESCs can be explained when the chromatin at the Nanog locus undergoes the large scale reorganization in formation/dissolution of transcription apparatus, which should have the timescale similar to the cell cycle period. With this slow transcriptional switching of Nanog, the simulated ESCs fluctuate among multiple transient states, which can trigger the differentiation into the lineage-specific cell states. From the simulated transitions among cell states, the epigenetic landscape underlying transitions is calculated. The slow Nanog switching gives rise to the wide basin of ESC states in the landscape. The bimodal Nanog distribution arising from the kinetic flow running through this ESC basin prevents transdifferentiation and promotes the definite decision of the cell fate. These results show that the distribution of timescales of the regulatory processes is decisively important to characterize the fluctuation of cells and their differentiation process. The analyses through the epigenetic landscape and the kinetic flow on the landscape should provide a guideline to engineer cell differentiation.

    DOI: 10.1371/journal.pcbi.1003380

  5. Unidirectional Brownian motion observed in an in silico single molecule experiment of an actomyosin motor 査読有り

    Mitsunori Takano, Tomoki P. Terada, Masaki Sasai

    Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America   107 巻 ( 17 ) 頁: 7769 - 7774   2010年4月

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    記述言語:英語   掲載種別:研究論文(学術雑誌)  

    The actomyosin molecular motor, the motor composed of myosin II and actin filament, is responsible for muscle contraction, converting chemical energy into mechanical work. Although recent single molecule and structural studies have shed new light on the energy-converting mechanism, the physical basis of the molecular-level mechanism remains unclear because of the experimental limitations. To provide a clue to resolve the controversy between the lever-arm mechanism and the Brownian ratchet-like mechanism, we here report an in silico single molecule experiment of an actomyosin motor. When we placed myosin on an actin filament and allowed myosin to move along the filament, we found that myosin exhibits a unidirectional Brownian motion along the filament. This unidirectionality was found to arise from the combination of a nonequilibrium condition realized by coupling to the ATP hydrolysis and a ratchet-like energy landscape inherent in the actin-myosin interaction along the filament, indicating that a Brownian ratchet-like mechanism contributes substantially to the energy conversion of this molecular motor.

    DOI: 10.1073/pnas.0911830107

  6. Correlation between evolutionary structural development and protein folding 査読有り

    Chioko Nagao, Tomoki P. Terada, Tetsuya Yomo, Masaki Sasai

    Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America   102 巻 ( 52 ) 頁: 18950 - 18955   2005年12月

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    記述言語:英語   掲載種別:研究論文(学術雑誌)  

    Evolution should have played important roles in determining folding mechanisms and structures of proteins. In this article we discuss how the folding mechanisms had been affected by the early stage of evolution through which the uniqueness of structure had developed. Although the process of such early-time evolution has remained a mystery, a plausible scenario is that the evolution of proteins toward the ordered structures was guided by functional selection pressure as demonstrated in vitro and in silico. We examine the in silico functional selection of sequences and show that there is a significant correlation between two different processes toward the unique 3D structure, the evolutionary development of structure through sequence selection, and the folding process of the resultant sequence. This finding could be rephrased as protein folding recapitulates the emergence of topology in the molecular evolution. The correlation suggests a guideline for engineering foldable proteins.

    DOI: 10.1073/pnas.0509163102

  7. Conformational change of actomyosin complex drives the multiple stepping movement 査読有り

    Tomoki P. Terada, Masaki Sasai, Tetsuya Yomo

    Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America   99 巻 ( 14 ) 頁: 9202-9206   2002年6月

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    担当区分:筆頭著者, 責任著者   記述言語:英語   掲載種別:研究論文(学術雑誌)  

    Actin-myosin (actomyosin) generates mechanical force by consuming ATP molecules. We apply the energy landscape perspective to address a controversial issue as to whether the myosin head moves with multiple steps after a single ATP hydrolysis or only a single mechanical event of the lever-arm swinging follows a single ATP hydrolysis. Here we propose a theoretical model in which the refolding of the partially unfolded actomyosin complex and the movement of the myosin head along the actin filament are coupled. A single ATP hydrolysis is followed by the formation of a high free-energy partially unfolded actomyosin complex, which then gradually refolds with a concomitant multiple stepping movement on the way to the lowest free-energy rigor state. The model quantitatively explains the single-molecular observation of the multiple stepping movement and is consistent with structural observations of the disorder in the actomyosin-binding process. The model also explains the observed variety in dwell time before each step, which is not accounted for by previous models, such as the lever-arm or ratchet models.

    DOI: 10.1073/pnas.132711799

  8. A Landscape-Based View on the Stepping Movement of Myosin VI 国際共著

    Tomoki P. Terada, Qing-Miao Nie, Masaki Sasai

    Biophysical Journal   118 巻 ( 3 ) 頁: 436A - 437A   2020年2月

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    担当区分:筆頭著者   記述言語:英語   掲載種別:研究論文(その他学術会議資料等)  

    DOI: 10.1016/j.bpj.2019.11.2449

    Web of Science

  9. A landscape-based view on the stepping movement of myosin VI 国際共著

    T. P. Terada, Q. M. Nie, M. Sasai

    European Biophysics Journal with Biophysics Letters   48 巻 ( Supplement 1 ) 頁: S234 - S234   2019年7月

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    担当区分:筆頭著者   記述言語:英語   掲載種別:研究論文(研究会,シンポジウム資料等)  

    DOI: 10.1007/s00249-019-01373-4

    Web of Science

  10. Single-molecular and ensemble-level oscillations of cyanobacterial circadian clock 査読有り

    Sumita Das, Tomoki P. Terada, Masaki Sasai

    Biophysics and Physicobiology   15 巻   頁: 136 - 150   2018年5月

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    記述言語:英語   掲載種別:研究論文(学術雑誌)  

    DOI: 10.2142/biophysico.15.0_136

    Web of Science

  11. Role of ATP Hydrolysis in Cyanobacterial Circadian Oscillator 査読有り

    Sumita Das, Tomoki P. Terada, Masaki Sasai

    Scientific Reports   7 巻   頁: 17469   2017年12月

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    記述言語:英語   掲載種別:研究論文(学術雑誌)  

    DOI: 10.1038/s41598-017-17717-z

  12. Cooperativity and modularity in protein folding 招待有り 査読有り

    Masaki Sasai, George Chikenji, Tomoki P. Terada

    Biophysics and Physicobiology   13 巻   頁: 281 - 293   2016年11月

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    担当区分:最終著者   記述言語:英語   掲載種別:研究論文(学術雑誌)  

    DOI: 10.2142/biophysico.13.0_281

  13. Importance of consensus region of multiple-ligand templates in a virtual screening method 査読有り

    Tatsuya Okuno, Koya Kato, Shintaro Minami, Tomoki P. Terada, Masaki Sasai, George Chikenji

    Biophysics and Physicobiology   13 巻   頁: 149 - 156   2016年7月

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    記述言語:英語   掲載種別:研究論文(学術雑誌)  

    DOI: 10.2142/biophysico.13.0_149

  14. 真核細胞のルースな遺伝子制御とクロマチン動態 招待有り 査読有り

    笹井理生, 寺田智樹

    生物物理   56 巻 ( 2 ) 頁: 106 - 108   2016年3月

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    担当区分:最終著者   記述言語:日本語   掲載種別:研究論文(学術雑誌)  

    DOI: 10.2142/biophys.56.106

  15. ランドスケープ描像で見る細胞分化の物理 招待有り 査読有り

    寺田智樹

    日本物理学会誌   70 巻 ( 10 ) 頁: 765 - 769   2015年10月

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    担当区分:筆頭著者, 最終著者, 責任著者   記述言語:日本語   掲載種別:研究論文(学術雑誌)  

  16. VS-APPLE: A Virtual Screening Algorithm Using Promiscuous Protein–Ligand Complexes 査読有り

      55 巻 ( 6 ) 頁: 1108 - 1119   2015年6月

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    記述言語:英語   掲載種別:研究論文(学術雑誌)  

    DOI: 10.1021/acs.jcim.5b00134

  17. アクトミオシンの粗視化モデル解析:モーター機能におけるループの柔らかさの重要性 招待有り 査読有り

    寺田智樹

    生物物理   55 巻 ( 3 ) 頁: 148 - 150   2015年5月

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    担当区分:筆頭著者, 最終著者, 責任著者   記述言語:日本語   掲載種別:研究論文(学術雑誌)  

    DOI: 10.2142/biophys.55.148

  18. Conformational flexibility of loops of myosin enhances the global bias in the actin-myosin interaction landscape 招待有り 査読有り

    Qing-Miao Nie, Masaki Sasai, Tomoki P. Terada

    Physical Chemistry Chemical Physics   16 巻 ( 14 ) 頁: 6441-6447   2014年1月

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    担当区分:最終著者, 責任著者   記述言語:英語   掲載種別:研究論文(学術雑誌)  

    A long-standing controversy on the mechanism of an actomyosin motor is the role of the Brownian motion of the myosin head in force generation. In order to shed light on this problem, we calculate free-energy landscapes of interaction between an actin filament and the head (S1) of myosin II by using a coarse-grained model of actomyosin. The results show that the free-energy landscape has a global gradient toward the strong-binding site on actin filament, which explains the biased Brownian motion of myosin S1 observed in a single-molecule experiment [Kitamura et al., Nature, 1999, 397, 129 and Biophysics, 2005, 1, 1]. The distinct global gradient in the landscape is brought about only when the conformation of loop 2 at the actin interface of myosin S1 is flexible. The conformational flexibility of loop 3 also contributes to the gradient in the landscape by compensating the role of loop 2. Though the structure of loop 2 is expanded in the weak-binding state, loop 2 shows the larger fluctuation of compaction and expansion due to the actin-myosin interactions as myosin S1 moves toward the strong-binding site on actin filament. Hence, the increase in the compaction-expansion fluctuation of loop 2, the stronger binding of myosin to actin, and the biased Brownian motion of myosin S1 are coupled with each other and should take place in a concurrent way. This predicted coupling should provide opportunities to further test the hypothesis of the biased Brownian motion in actomyosin.

    DOI: 10.1039/C3CP54464H

  19. Entropic Mechanism of Allosteric Communication in Conformational Transitions of Dihydrofolate Reductase. 招待有り 査読有り

    Tomoki P. Terada, Toru Kimura, Masaki Sasai

    The Journal of Physical Chemistry B   117 巻 ( 42 ) 頁: 12864 - 12877   2013年5月

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    担当区分:筆頭著者, 責任著者   記述言語:英語   掲載種別:研究論文(学術雑誌)  

    The mechanism of allosteric conformational transitions of Escherichia coli dihydrofolate reductase (DHFR) is investigated theoretically by applying a newly developed coarse-grained model. Functional forms of interaction potentials in the model depend on the local structural environments around those interactions to represent the many-residue effects due to atomic packing in each local region, and hence, this model is called "the chameleon model". The chameleon model consistently describes the free-energy landscape of two conformational transitions in the catalytic cycle of DHFR, which we call conformational transition 1 (CT1) and conformational transition 2 (CT2); CT1 is accompanied by the hydride transfer reaction, and CT2 is accompanied by the product ligand release. The transition state of CT1 is entropically stabilized by the disordering of loops at the peripheral regions of the protein, which enhances the positively correlated fluctuations at the center part of the protein, showing that the allosteric communication between distant regions through the central region is intrinsically associated with the entropic stabilization of the transition state. The transition state of CT2 is entropically stabilized through the mechanism that enhances the breathing motion of two domains, showing that the difference in the distribution of interactions brings about the difference in the transition mechanism between CT1 and CT2. The chameleon model opens a way to consistently describe the dynamical energy landscape of enzymatic reactions.

    DOI: 10.1021/jp402071m

  20. Dynamical Modeling of Three-Dimensional Genome Organization in Interphase Budding Yeast 査読有り

    Naoko Tokuda, Tomoki P. Terada, Masaki Sasai

    Biophysical Journal   102 巻 ( 2 ) 頁: 296 - 304   2012年1月

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    記述言語:英語   掲載種別:研究論文(学術雑誌)  

    Eukaryotic genome is organized in a set of chromosomes each of which consists of a chain of DNA and associated proteins. Processes involving DNA such as transcription, duplication, and repair, therefore, should be intrinsically related to the three-dimensional organization of the genome. In this article, we develop a computational model of the three-dimensional organization of the haploid genome of interphase budding yeast by regarding chromosomes as chains moving under the constraints of nuclear structure and chromatin-chromatin interactions. The simulated genome structure largely fluctuates with the diffusive movement of chromosomes. This fluctuation, however, is not completely random, as parts of chromosomes distribute in characteristic ways to form "territories" in the nucleus. By suitably taking account of constraints arising from the data of the chromosome-conformation-capture measurement, the model explains the observed fluorescence data of chromosome distributions and motions.

    DOI: 10.1016/j.bpj.2011.12.005

  21. Synchronization of Circadian Oscillation of Phosphorylation Level of KaiC in vitro 査読有り

    Tetsuro Nagai, Tomoki P. Terada, Masaki Sasai

    Biophysical Journal   98 巻 ( 11 ) 頁: 2469 - 2477   2010年6月

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    記述言語:英語   掲載種別:研究論文(学術雑誌)  

    In recent experimental reports, robust circadian oscillation of the phosphorylation level of KaiC has been reconstituted by incubating three cyanobacterial proteins, KaiA, KaiB, and KaiC, with ATP in vitro. This reconstitution indicates that protein-protein interactions and the associated ATP hydrolysis suffice to generate the oscillation, and suggests that the rhythm arising from this protein-based system is the circadian clock pacemaker in cyanobacteria. The mechanism of this reconstituted oscillation, however, remains elusive. In this study, we extend our previous model of oscillation by explicitly taking two phosphorylation sites of KaiC into account and we apply the extended model to the problem of synchrony of two oscillatory samples mixed at different phases. The agreement between the simulated and observed data suggests that the combined mechanism of the allosteric transition of KaiC hexamers and the monomer shuffling between them plays a key role in synchronization among KaiC hexamers and hence underlies the population-level oscillation of the ensemble of Kai proteins. The predicted synchronization patterns in mixtures of unequal amounts of two samples provide further opportunities to experimentally check the validity of the proposed mechanism. This mechanism of synchronization should be important in vivo for the persistent oscillation when Kai proteins are synthesized at random timing in cyanobacterial cells.

    DOI: 10.1016/j.bpj.2010.02.036

  22. Mechanism of Robust Circadian Oscillation of KaiC Phosphorylation In Vitro 査読有り

    Kohei Eguchi, Mitsumasa Yoda, Tomoki P. Terada and Masaki Sasai

    Biophysical Journal   95 巻 ( 4 ) 頁: 1773 - 1784   2008年5月

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    記述言語:英語   掲載種別:研究論文(学術雑誌)  

    By incubating the mixture of three cyanobacterial proteins, KaiA, KaiB, and KaiC, with ATP in vitro, T. Kondo and his colleagues in recent work reconstituted the robust circadian rhythm of the phosphorylation level of KaiC. This finding indicates that protein-protein interactions and the associated hydrolysis of ATP suffice to generate the circadian rhythm. Several theoretical models have been proposed to explain the rhythm generated in this "protein-only" system, but the clear criterion to discern different possible mechanisms was not known. In this article, we discuss a model based on two basic assumptions: the assumption of the allosteric transition of a KaiC hexamer and the assumption of the monomer exchange between KaiC hexamers. The model shows a stable rhythmic oscillation of the phosphorylation level of KaiC, which is robust against changes in concentration of Kai proteins. We show that this robustness gives a clue to distinguish different possible mechanisms. We also discuss the robustness of oscillation against the change in the system size. Behaviors of the system with the cellular or subcellular size should shed light on the role of the protein-protein interactions in in vivo circadian oscillation.

    DOI: 10.1529/biophysj.107.127555

  23. Monomer-Shuffling and Allosteric Transition in KaiC Circadian Oscillation 査読有り

    Mitsumasa Yoda, Kohei Eguchi, Tomoki P. Terada, Masaki Sasai

    PLoS ONE   2 巻 ( 5 ) 頁: e408,1-8   2007年5月

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    記述言語:英語   掲載種別:研究論文(学術雑誌)  

    Circadian rhythms in living organisms have long been attributed solely to a transcription-translation loop comprising a negative or positive feedback. The rhythms in cyanobacteria are known to be modulated by kaiC, kaiA and kaiB genes. It was recently shown, however, that their product proteins KaiC, KaiA and KaiB are sufficient to reconstitute the circadian rhythm in the phosphorylation level of KaiC in vitro. It has since been unclear why such an oscillatory behavior can occur in the absence of the apparent transcription-translation feedback. In the meantime, it has been reported that the monomer exchange between KaiC hexamers occurs in a phosphorylation-dependent manner, which suggests that the monomer shuffling is also involved in the circadian rhythm (H. Kageyama et al., Mol. Cell, 23, 161 (2006)). To further clarify the role of the monomer shuffling, we have performed a computational modeling of interactions among Kai proteins assuming the allosteric transition of KaiC hexamer as well as the monomer shuffling. The results show that the existence of both monomer shuffling and allosteric transition can synchronize the phosphorylation level of the KaiC hexamers, and stabilizes its oscillation.

    DOI: 10.1371/journal.pone.0000408

  24. タンパク質のダイナミクスとインフォマティクス 招待有り 査読有り

    笹井理生, 寺田智樹

    高分子   51 巻 ( 6 ) 頁: 448   2002年6月

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    担当区分:最終著者   記述言語:日本語   掲載種別:研究論文(学術雑誌)  

    DOI: 10.1295/kobunshi.51.448

  25. 分子進化とフォールディング機構 招待有り

    笹井理生, 寺田智樹

    蛋白質 核酸 酵素   47 巻 ( 6 ) 頁: 677 - 683   2002年5月

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    担当区分:最終著者, 責任著者   記述言語:日本語   掲載種別:研究論文(学術雑誌)  

  26. Nucleotide binding to the chaperonin GroEL: noncooperative binding of ATP analogs and ADP, and cooperative effect of ATP 査読有り

    Tomonao Inobe, Tadashi Makio, Etsuko Takasu-Ishikawa, Tomoki P. Terada, Kunihiro Kuwajima

    Biochimica et Biophysica Acta   1545 巻 ( 1-2 ) 頁: 160 - 173   2001年2月

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    記述言語:英語   掲載種別:研究論文(学術雑誌)  

    Chaperonin-assisted protein folding proceeds through cycles of ATP binding and hydrolysis by GroEL, which undergoes a large structural change by the ATP binding or hydrolysis. One of the main concerns of GroEL is the mechanism of the productive and cooperative structural change of GroEL induced by the nucleotide. We studied the cooperative nature of GroEL by nucleotide titration using isothermal titration calorimetry and fluorescence spectroscopy. Our results indicated that the binding of ADP and ATP analogs to a single ring mutant (SR1), as well as that to GroEL, was non-cooperative. Only ATP induces an apparently cooperative conformational change in both proteins. Furthermore, the fluorescence changes of pyrene-labeled GroEL indicated that GroEL has two kinds of nucleotide binding sites. The fluorescence titration result fits well with a model in which two kinds of binding sites are both non-cooperative and independent of each other. These results suggest that the binding and hydrolysis of ATP may be necessary for the cooperative transition of GroEL.

    DOI: 10.1016/S0167-4838(00)00274-0

  27. Equilibrium and Kinetic Studies on Folding of the Authentic and Recombinant Forms of Human α-Lactalbumin by Circular Dichroism Spectroscopy 査読有り 国際共著

    Tapan K. Chaudhuri, Munehito Arai, Tomoki P. Terada, Teikichi Ikura, Kunihiro Kuwajima

    Biochemistry   39 巻 ( 50 ) 頁: 15643 - 15651   2000年11月

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    記述言語:英語   掲載種別:研究論文(学術雑誌)  

    The equilibrium and kinetics of the unfolding and refolding of authentic and recombinant human α-lactalbumin, the latter of which had an extra methionine residue at the N-terminus, were studied by circular dichroism spectroscopy, and the results were compared with the results for bovine and goat α-lactalbumins obtained in our previous studies. As observed in the bovine and goat proteins, the presence of the extra methionine residue in the recombinant protein remarkably destabilized the native state, and the destabilization was entirely ascribed to an increase in the rate of unfolding. The thermodynamic stability of the native state against the unfolded state was lower, and the thermodynamic stability of the molten globule state against the unfolded state was higher for the human protein than for the other α-lactalbumins previously studied. Thus, the population of the molten globule intermediate was higher during the equilibrium unfolding of human α-lactalbumin by guanidine hydrochloride. Unlike the molten globule states of the bovine and goat proteins, the human α-lactalbumin molten globule showed remarkably more intense circular dichroism ellipticity than the native state in the far-ultraviolet region below 225 nm. During refolding from the unfolded state, human α-lactalbumin thus exhibited overshoot kinetics, in which the alpha-helical peptide ellipticity exceeded the native value when the molten globule folding intermediate was formed in the burst phase. The subsequent folding involved reorganization of nonnative secondary structures. It should be noted that the rate constant of the major refolding phase was approximately the same among the three types of α-lactalbumin and that the rate constant of unfolding was accelerated 18-600 times in the human protein, and these results interpreted the lower thermodynamic stability of this protein.

    DOI: 10.1021/bi001735j

  28. Thermodynamics of nucleotide binding to the chaperonin GroEL studied by isothermal titration calorimetry: evidence for noncooperative nucleotide binding 査読有り

    Tomoki P. Terada, Kunihiro Kuwajima

    Biochimica et Biophysica Acta   1431 巻 ( 2 ) 頁: 269 - 281   1999年5月

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    担当区分:筆頭著者   記述言語:英語   掲載種別:研究論文(学術雑誌)  

    We characterized the thermodynamics of binding reactions of nucleotides ADP and ATPγS (a nonhydrolyzable analog of ATP) to GroEL in a temperature range of 5°C to 35°C by isothermal titration calorimetry. Analysis with a noncooperative binding model has shown that the bindings of nucleotides are driven enthalpically with binding constants of 7×103 M-1 and 4×104 M-1 for ADP and ATPγS, respectively, at 26°C and that the heat capacity change ΔCp is about 100 cal/molcharacterK for both the nucleotides. The stoichiometries of binding were about 8 and 9 molecules for ADP and ATPγS, respectively, per GroEL tetradecamer at 5°C, and both increased with temperature to reach about 14 (ADP) and 12 (ATPγS) for both nucleotides at 35°C. The absence of initial increase of binding heat as well as Hill coefficient less than 1.2, which were obtained from the fitting to the model curve by assuming positive cooperativity, showed that there was virtually no positive cooperativity in the nucleotide bindings. Incorporating a difference in affinity for the nucleotide (ADP and ATPγS) between the two rings of GroEL into the noncooperative binding model improved the goodness of fitting and the difference in the affinity increased with decreasing temperature.

    DOI: 10.1016/S0167-4838(99)00049-7

  29. Effect of the Extra N-terminal Methionine Residue on the Stability and Folding of Recombinant α-Lactalbumin Expressed in Escherichia coli 査読有り 国際共著

    Tapan K. Chaudhuri, Katsunori Horii, Takao Yoda, Munehito Arai, Shinji Nagata, Tomoki P. Terada, Hidefumi Uchiyama, Teikichi Ikura, Kouhei Tsumoto, Hiroshi Kataoka, Masaaki Matsushima, Kunihiro Kuwajima, Izumi Kumagai

    Journal of Molecular Biology   285 巻 ( 3 ) 頁: 1179 - 1194   1999年1月

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    記述言語:英語   掲載種別:研究論文(学術雑誌)  

    The structure, stability, and unfolding-refolding kinetics of Escherichia coli-expressed recombinant goat α-lactalbumin were studied by circular dichroism spectroscopy, X-ray crystallography, and stopped-flow measurements, and the results were compared with those of the authentic protein prepared from goat milk. The electric properties of the two proteins were also studied by gel electrophoresis and ion-exchange chromatography. Although the overall structures of the authentic and recombinant proteins are the same, the extra methionine residue at the N terminus of the recombinant protein remarkably affects the native-state stability and the electric properties. The native state of the recombinant protein was 3.5 kcal/mol less stable than the authentic protein, and the recombinant protein was more negatively charged than the authentic one. The recombinant protein unfolded 5.7 times faster than the authentic one, although there were no significant differences in the refolding rates of the two proteins. The destabilization of the recombinant protein can be fully interpreted in terms of the increased unfolding rate of the protein, indicating that the N-terminal region remains unorganized in the transition state of refolding, and hence is not involved in the folding initiation site of the protein. A comparison of the X-ray structures of recombinant α-lactalbumin determined here with that of the authentic protein shows that the structural differences between the proteins are confined to the N-terminal region. Theoretical considerations for the differences in the conformational and solvation free energies between the proteins show that the destabilization of the recombinant protein is primarily due to excess conformational entropy of the N-terminal methionine residue in the unfolded state, and also due to less exposure of hydrophobic surface on unfolding. The results suggest that when the N-terminal region of a protein has a rigid structure, expression of the protein by E. coli, which adds the extra methionine residue, destabilizes the native state through a conformational entropy effect. It also shows that differences in the electrostatic interactions of the N-terminal amino group with the side-chain atoms of Thr38, Asp37, and Asp83 bring about a difference in the pKa value of the N-terminal amino group between the proteins, resulting in a greater negative net charge of the recombinant protein at neutral pH.

    DOI: 10.1006/jmbi.1998.2362

  30. Observation of kaonic hydrogen atom x rays 査読有り 国際共著

    T.M. Ito, R.S. Hayano, S.N. Nakamura, T.P. Terada, M. Iwasaki, D.R. Gill, L. Lee, A. Olin, M. Salomon, S. Yen, K. Bartlett, G.A. Beer, G. Mason, G. Trayling, H. Outa, T. Taniguchi, Y. Yamashita, R. Seki

    Physical Review C   58 巻 ( 4 ) 頁: 2366 - 2382   1998年10月

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    記述言語:英語   掲載種別:研究論文(学術雑誌)  

    DOI: 10.1103/PhysRevC.58.2366

  31. A new approach to measure kaonic hydrogen X-rays 査読有り 国際共著

    S.N. Nakamura, M. Iwasaki, K. Bartlett, G.A. Beer, D.R. Gill, R.S. Hayano, T.M. Ito, M. Kuwata, L. Lee, G. Mason, H. Ohkubo, A. Olin, H. Outa, M. Salomon, R. Seki, K. Shibuya, T. Taniguchi, T.P. Terada, G. Trayling, T. Watanabe, Y. Yamashita, S. Yen

    Nuclear Instruments and Methods in Physics Research A   408 巻 ( 2-3 ) 頁: 438 - 452   1998年5月

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    記述言語:英語   掲載種別:研究論文(学術雑誌)  

    Previous kaonic hydrogen X-ray experiments suffered from a poor signal-to-background level. This has been overcome in the present measurement through the use of a gaseous hydrogen target and the imposition of a two-charged-pion tagging requirement. In this paper a full technical description is given of the experimental methods employed.

    DOI: 10.1016/S0168-9002(98)00201-0

  32. Observation of Kaonic Hydrogen Kα X Rays 査読有り 国際共著

    M. Iwasaki, R.S. Hayano, T.M. Ito, S.N. Nakamura, T.P. Terada, D.R. Gill, L. Lee, A. Olin, M. Salomon, S. Yen, K. Bartlett, G.A. Beer, G. Mason, G. Trayling, H. Outa, T. Taniguchi, Y. Yamashita, R. Seki

    Physical Review Letters   78 巻 ( 16 ) 頁: 3067 - 3069   1997年4月

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    記述言語:英語   掲載種別:研究論文(学術雑誌)  

    DOI: 10.1103/PhysRevLett.78.3067

  33. Cascade calculation of hadronic hydrogen atoms 査読有り

    T.P. Terada and R.S. Hayano

    Physical Review C   55 巻 ( 1 ) 頁: 73 - 87   1997年1月

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    担当区分:筆頭著者, 責任著者   記述言語:英語   掲載種別:研究論文(学術雑誌)  

    Cascade calculations of hadronic hydrogen atoms are performed to obtain the x-ray yields as a function of the target density. An extension of Leon-Bethe's Stark mixing rates to m(not equal)0 states is made without the introduction of the parameter kSTK, which is necessary in the Borie-Leon model to enhance the Stark mixing rates. Although the energies of their L x rays are too low to observe, we can roughly estimate the 2p absorption width of pionic and kaonic hydrogen atoms from the measured K x-ray yields.

    DOI: 10.1103/PhysRevC.55.73

  34. A Pulse-Processor Based on Rise Time Measurement of Trapezoidal Waveforms by Using a Count-Up ADC 査読有り

    M. Kuwata, H. Maeda, K. Husimi, S. Ohkawa, M. Iwasaki, S.N. Nakamura, T.M. Ito, T. Terada

    IEEE Transactions on Nuclear Science   43 巻 ( 3 ) 頁: 1626 - 1628   1996年6月

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    記述言語:英語   掲載種別:研究論文(学術雑誌)  

    In order to raise the throughput of low-energy X-ray signals appearing in a background of high-energy pulses, a new pulse-processor that measures the rise time of a trapezoidal waveform instead of the peak height has been developed. A rectangular pre-filter and a gated integrator are used to make the wave-shape at the shaper output linear. A rectangular pulse is formed by adding a differentiated step signal and its integration. The rise time of the trapezoidal waveform is inversely proportional to the height of the input step pulse. Therefore, processing time for a high-energy pulse is shorter than that for low-energy one. Consequently, the pile-up loss of the low-energy X-rays is reduced.

    DOI: 10.1109/23.507160

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書籍等出版物 2

  1. ゲノム系計算科学 ―バイオインフォマティクスを越え,ゲノムの実像に迫るアプローチ―

    笹井理生, 寺田智樹( 担当: 共著 ,  範囲: 第7章「生体分子の作るシステム」)

    共立出版  2013年1月  ( ISBN:978-4-320-12272-7

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    担当ページ:173-219   記述言語:日本語 著書種別:学術書

  2. 細胞の物理生物学

    笹井理生, 伊藤一仁, 千見寺浄慈, 寺田智樹 ( 担当: 共著)

    共立出版  2011年12月  ( ISBN:978-4320057166

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    記述言語:日本語 著書種別:学術書

MISC 1

  1. A landscape-based view on the stepping movement of myosin VI

    T.P. Terada, Q.M. Nie, M. Sasai  

    European Biophysics Journal with Biophysics Letters48 巻 ( 1 ) 頁: S234   2019年7月

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    担当区分:筆頭著者   記述言語:英語  

講演・口頭発表等 48

  1. アデニル酸キナーゼの構造転移とアンフォールディングのカメレオンモデルによる研究 国際会議

    寺田智樹

    第61回日本生物物理学会年会  2023年11月15日  日本生物物理学会

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    開催年月日: 2023年11月

    記述言語:英語   会議種別:ポスター発表  

    開催地:名古屋国際会議場   国名:日本国  

  2. アクトミオシン相互作用の計算モデルにおける筋収縮の巨視的性質に対するバイアスブラウン運動の効果 国際会議

    尾田駿太, 寺田 智樹

    第61回日本生物物理学会年会  2023年11月16日  日本生物物理学会

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    開催年月日: 2023年11月

    記述言語:英語   会議種別:ポスター発表  

    開催地:名古屋国際会議場   国名:日本国  

  3. 筋収縮のシミュレーションにおけるバイアスブラウン運動の役割の研究

    尾田駿太, 寺田智樹

    日本物理学会第78回年次大会  2023年9月16日  日本物理学会

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    開催年月日: 2023年9月

    記述言語:日本語   会議種別:口頭発表(一般)  

    開催地:東北大学川内キャンパス   国名:日本国  

  4. アデニル酸キナーゼの構造転移とアンフォールディングのカメレオンモデルによる研究

    寺田智樹, 山岡叡一郎

    第23回日本蛋白質科学年会  2023年7月7日  日本蛋白質科学会

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    開催年月日: 2023年7月

    記述言語:英語   会議種別:ポスター発表  

    開催地:名古屋国際会議場   国名:日本国  

  5. 自由エネルギーランドスケープの切り替えとパワーストロークを考慮した筋収縮の6状態モデ ルの構築

    尾田駿太、寺田智樹

    第60回 日本生物物理学会年会  2022年9月29日  日本生物物理学会

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    開催年月日: 2022年9月

    記述言語:英語   会議種別:ポスター発表  

    開催地:函館アリーナ・函館市民会館   国名:日本国  

  6. ヘモグロビンのS 字型酸素結合曲線によるカメレオンモデルの協同性の研究

    吉田樹生、寺田智樹

    第60回 日本生物物理学会年会  2022年9月28日  日本生物物理学会

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    開催年月日: 2022年9月

    記述言語:英語   会議種別:ポスター発表  

    開催地:函館アリーナ・函館市民会館   国名:日本国  

  7. カメレオンモデルによるNtrCの構造転移の自由エネルギーランドスケープ解析

    永田大晴、笹井理生、寺田智樹

    第59回 日本生物物理学会年会  2021年11月26日  日本生物物理学会

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    開催年月日: 2021年11月

    記述言語:英語   会議種別:口頭発表(一般)  

    開催地:オンライン   国名:日本国  

  8. カメレオンモデルによるアデニル酸キナーゼの構造転移の研究

    吉田樹生、笹井理生、寺田智樹

    第59回 日本生物物理学会年会  2021年11月26日  日本生物物理学会

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    開催年月日: 2021年11月

    記述言語:英語   会議種別:口頭発表(一般)  

    開催地:オンライン   国名:日本国  

  9. A landscape-based view on the stepping movement of myosin VI 国際共著

    Tomoki P. Terada, Qing-Miao Nie, Masaki Sasai

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    開催年月日: 2020年9月

    記述言語:英語   会議種別:ポスター発表  

    国名:日本国  

  10. Three-state model of muscle contraction with switched free energy landscapes and power stroke

    Kaima Matsuda, Masaki Sasai, Tomoki P. Terada

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    開催年月日: 2020年9月

    記述言語:英語   会議種別:ポスター発表  

    国名:日本国  

  11. Conformational transition of NtrC elucidated by the improvement of dihedral angle potential in chameleon model

    Taisei Nagata, Masaki Sasai, Tomoki P. Terada

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    開催年月日: 2020年9月

    記述言語:英語   会議種別:ポスター発表  

    国名:日本国  

  12. ミオシンVIの歩行メカニズムの自由エネルギーランドスケープ解析

    寺田智樹, Qing-Miao Nie, 笹井理生

    日本物理学会第75回年次大会 

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    開催年月日: 2020年3月

    記述言語:日本語   会議種別:ポスター発表  

    開催地:名古屋大学   国名:日本国  

  13. A landscape-based view on the stepping movement of myosin VI 国際会議

    Tomoki P. Terada, Qing-Miao Nie, Masaki Sasai

    64th Annual Meeting of the Biophysical Society 

     詳細を見る

    開催年月日: 2020年2月

    記述言語:英語   会議種別:ポスター発表  

    国名:アメリカ合衆国  

  14. Effects of interhead connection on the stepping motion of myosin VI

    Tomoki P. Terada, Qing-Miao Nie, Masaki Sasai

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    開催年月日: 2019年9月

    記述言語:英語   会議種別:ポスター発表  

    国名:日本国  

  15. A landscape-based view on the stepping movement of myosin VI 国際会議

    Tomoki P. Terada, Qing-Miao Nie, Masaki Sasai

    Joint 12th EBSA, 10th ICBP-IUPAP Biophysics Congress 

     詳細を見る

    開催年月日: 2019年7月

    記述言語:英語   会議種別:ポスター発表  

    国名:スペイン  

  16. Free energy landscape for the Brownian motion of the leading head of myosin VI during the stepping motion 招待有り 国際会議

    Tomoki P. Terada

    The 2nd workshop on Advances in Theory and Computation of Complex Systems - Biological Systems 

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    開催年月日: 2018年12月

    記述言語:英語   会議種別:口頭発表(招待・特別)  

    開催地:Nanjing University   国名:日本国  

  17. 歩行運動中のミオシンVIの前足のブラウン運動の自由エネルギーランドスケープ

    寺田智樹, Qing-Miao Nie, 笹井理生

    日本生物物理学会第56回年会 

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    開催年月日: 2018年9月

    記述言語:英語   会議種別:口頭発表(一般)  

    開催地:岡山大学津島キャンパス   国名:日本国  

  18. ミオシンの構造変化とバイアスブラウン運動の協調的関係 招待有り

    寺田智樹

    第三回CUTEシンポジウム:コンピュータ化学 -計算科学と実験化学との接点- 

     詳細を見る

    開催年月日: 2016年3月

    記述言語:日本語   会議種別:口頭発表(招待・特別)  

    開催地:三重大学   国名:日本国  

  19. ミオシンのバイアスブラウン運動を自由エネルギーランドスケープから考える 招待有り

    寺田 智樹

    自然科学研究機構計算科学研究センター スーパーコンピュータワークショップ“複雑な研究対象へと挑戦する計算分子科学“ 

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    開催年月日: 2015年9月

    記述言語:日本語   会議種別:口頭発表(招待・特別)  

    開催地:岡崎コンファレンスセンター   国名:日本国  

  20. ミオシンのバイアスブラウン運動を自由エネルギーランドスケープから考える 招待有り

    寺田 智樹

    第5回分子モーター討論会 

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    開催年月日: 2015年6月

    記述言語:日本語   会議種別:口頭発表(招待・特別)  

    開催地:東京大学駒場キャンパス   国名:日本国  

  21. Coupling between phosphorylation rhythm and ATP hydrolysis rate in KaiC protein studied by stochastic simulation 招待有り 国際会議

    Tomoki P. Terada

    2015 International Workshop on Computational Science and Engineering 

     詳細を見る

    開催年月日: 2015年5月

    記述言語:英語   会議種別:口頭発表(招待・特別)  

    国名:日本国  

  22. KaiCタンパク質のリン酸化リズムとATP加水分解のカップリングの確率シミュレーション

    寺田智樹, 成田建樹, 笹井理生

    日本物理学会第70回年次大会(2015年) 

     詳細を見る

    開催年月日: 2015年3月

    記述言語:日本語   会議種別:口頭発表(一般)  

    開催地:早稲田大学早稲田キャンパス   国名:日本国  

  23. アクトミオシンにおけるレバーアームスイングとバイアスブラウン運動のカップリング

    寺田智樹,Qing-Miao Nie,藤樫明生,佐々木尚,高野光則,笹井理生

    日本物理学会2014年秋季大会 

     詳細を見る

    開催年月日: 2014年9月

    記述言語:日本語   会議種別:口頭発表(一般)  

    開催地:中部大学春日井キャンパス   国名:日本国  

  24. Stochastic modeling of the interplay between ATPase activity and structural transition in KaiC proteins 招待有り 国際会議

    Tomoki P. Terada

    Joint Annual Meeting of the Japanese Society for Mathematical Biology and the Society for Mathematical Biology 2014 (JSMB/SMB 2014) 

     詳細を見る

    開催年月日: 2014年7月

    記述言語:英語   会議種別:口頭発表(招待・特別)  

    国名:日本国  

  25. ES細胞の細胞運命決定における非平衡性の役割 招待有り

    寺田智樹

    明星大学セミナー 

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    開催年月日: 2012年12月

    記述言語:日本語   会議種別:口頭発表(招待・特別)  

    開催地:明星大学理工学部   国名:日本国  

  26. The role of non-adiabaticity in cell-fate decision of ES cells 招待有り 国際会議

    Tomoki P. Terada

    The 3rd International Workshop on "Multiscale Characterizations of Biological Systems: From Molecules to Networks" 

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    開催年月日: 2012年6月

    記述言語:英語   会議種別:口頭発表(招待・特別)  

    国名:中華人民共和国  

  27. 二重最適化問題としての蛋白質フォールディングとその進化 招待有り

    寺田智樹

    第1回協定講座シンポジウム「計算アルゴリズムと化学・生物学の融合」 

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    開催年月日: 2012年2月

    記述言語:日本語   会議種別:口頭発表(招待・特別)  

    開催地:神戸大学統合研究拠点   国名:日本国  

  28. ゆらぎが決める蛋白質の多様な機能 招待有り

    寺田智樹

    生物に学ぶ柔軟なシステムの探索: ゆらぎと多様性をキーワードとして 

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    開催年月日: 2011年9月

    記述言語:日本語   会議種別:口頭発表(招待・特別)  

    国名:日本国  

  29. The chameleon model: a novel approach to conformational transitions of proteins 国際会議

    Tomoki P. Terada, Takahiro Yamashita, Shogo Yokota, Toru Kimura, Masaki Sasai

    The 1st KIAS Conference on Subcellular Dynamics 

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    開催年月日: 2011年7月

    記述言語:英語   会議種別:ポスター発表  

    国名:大韓民国  

  30. Chameleon model: A Novel Approach to Conformational Transitions of Proteins 招待有り 国際会議

    Tomoki P. Terada

    The 2nd International Workshop on Multiscale Characterizations of Biological Systems: From Molecules to Networks 

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    開催年月日: 2011年7月

    記述言語:英語   会議種別:口頭発表(招待・特別)  

    国名:日本国  

  31. Chameleon model: A Novel Approach to Conformational Transitions of Proteins 招待有り 国際会議

    Tomoki P. Terada

    Third Korea-Japan Seminars on Biomolecular Sciences: - Experiments and Simulations 

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    開催年月日: 2011年2月

    記述言語:英語   会議種別:口頭発表(招待・特別)  

    国名:大韓民国  

  32. タンパク質の構造転移メカニズムのカメレオンモデルによる理解 招待有り

    寺田智樹

    生物物理の未来研究会 

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    開催年月日: 2010年9月

    記述言語:日本語   会議種別:口頭発表(招待・特別)  

    開催地:名古屋大学 ベンチャービジネスラボラトリー ベンチャーホール   国名:日本国  

    タンパク質が熱揺らぎで構造転移をすることが、最近の一分子測定やNMRなどの実験からわかってきた。われわれは、構造転移を記述しうる粗視化モデル相互作用として、局所的相互作用がその周囲の変化に合わせて変化すると仮定するカメレオンモデルを提唱している。このモデルをアデニル酸キナーゼに対して適用した結果、実験で観測された二状態的な構造転移が再現されるとともに、モデルで計算された構造転移速度の温度変化が実測された酵素反応速度の温度変化とよく対応することがわかった。これらの結果は、カメレオンモデルが構造転移の

  33. カメレオンモデルによるタンパク質の二状態的構造転移の自由エネルギーランドスケープ解析 招待有り

    寺田智樹

    第10回日本蛋白質科学会年会 

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    開催年月日: 2010年6月

    記述言語:日本語   会議種別:口頭発表(招待・特別)  

    国名:日本国  

    タンパク質がリガンド結合に伴い構造を変えることは長い間知られてきたが、近年は一定条件のもとで熱揺らぎで起こる構造転移に対しても、一分子実験やNMRなどによる実験的な特徴づけが進んできた。理論的立場からは、フォールディング研究における郷モデルの延長として、二つの結晶構造をともにエネルギー的に安定化する実効的相互作用が提唱されてきたが、二状態的な自由エネルギーランドスケープが得られるということ以上には実験事実との対応付けは行われていない。われわれはそれらの研究とは異なり、局所的相互作用がその周囲の変化

  34. 高野・寺田・笹井モデル 招待有り

    笹井理生、寺田智樹

    生物物理学会サテライトミーティング「筋収縮のメカニズムを考える」 

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    開催年月日: 2009年10月

    記述言語:日本語   会議種別:口頭発表(招待・特別)  

    国名:日本国  

  35. アクチンフィラメント上のミオシン頭部のバイアス運動への疎水および静電相互作用の寄与

    寺田智樹,笹井理生

    日本生物物理学会第45回年会 

     詳細を見る

    開催年月日: 2007年12月

    記述言語:日本語   会議種別:ポスター発表  

    国名:日本国  

  36. ミオシン滑り運動とカメレオンGoモデル 招待有り

    寺田智樹

    次世代生命体統合・分子スケール 秋のミニ集会 

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    開催年月日: 2007年11月

    記述言語:日本語   会議種別:口頭発表(招待・特別)  

    国名:日本国  

    ミオシン頭部の一方向的な滑り運動についての粗視化モデルを用いた分子動力学計算、および、カメレオンGoモデルによるアロステリック転移の分子動力学計算について

  37. Molecular dynamics simulation of biased motion of myosin head along actin filament 国際会議

    Discussions on Theory and simulation of biomolecular systems 

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    開催年月日: 2006年12月

    記述言語:英語   会議種別:口頭発表(招待・特別)  

    国名:日本国  

  38. Molecular dynamics simulation of biased motion of myosin head along actin filament 国際会議

    Fifth East Asian Biophysics Symposium & Forty-Fourth Annual Meeting of the Biophysical Society of Japan 

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    開催年月日: 2006年11月

    記述言語:英語   会議種別:ポスター発表  

    国名:日本国  

  39. アクトミオシンの粗視化モデルによる分子動力学計算 -レバーアーム模型ではない何かを求めて-

    寺田智樹

    CRESTチームミーティング 

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    開催年月日: 2005年12月

    記述言語:日本語   会議種別:口頭発表(一般)  

    開催地:東京大学山上会館   国名:日本国  

  40. アクトミオシンの粗視化モデルによる分子動力学計算III

    寺田智樹、笹井理生

    日本生物物理学会第43回年会 

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    開催年月日: 2005年11月

    記述言語:日本語   会議種別:ポスター発表  

    国名:日本国  

  41. 蛋白質のやわらかさとミオシンの一方向的な滑り運動 招待有り

    笹井理生、寺田智樹

    生体分子とゆらぎ研究会2005 

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    開催年月日: 2005年6月

    記述言語:日本語   会議種別:口頭発表(招待・特別)  

    国名:日本国  

  42. アクトミオシンの粗視化モデルによる分子動力学計算II

    寺田智樹、笹井理生

    日本生物物理学会第42回年会 

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    開催年月日: 2004年12月

    記述言語:日本語   会議種別:ポスター発表  

    国名:日本国  

  43. アクトミオシンの粗視化モデルによる分子動力学計算

    寺田智樹、笹井理生

    日本生物物理学会第41回年会 

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    開催年月日: 2003年9月

    記述言語:日本語   会議種別:ポスター発表  

    国名:日本国  

  44. アクトミオシンの滑り運動の一分子観測に対する新しい視点 招待有り

    寺田智樹

    日本生物物理学会第41回年会 

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    開催年月日: 2003年9月

    記述言語:日本語   会議種別:口頭発表(招待・特別)  

    国名:日本国  

  45. アクトミオシンの一方向的な滑り運動とエネルギーランドスケープ理論 招待有り

    寺田智樹

    第3回日本蛋白質科学会 

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    開催年月日: 2003年6月

    記述言語:日本語   会議種別:口頭発表(招待・特別)  

    国名:日本国  

  46. Conformational change of actomyosin complex drives the multiple stepping movement 招待有り

    Dynamics and Function of Nano-Biomechines 

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    開催年月日: 2002年11月

    記述言語:英語   会議種別:口頭発表(招待・特別)  

    国名:日本国  

  47. Conformational change of actomyosin complex drives the multiple stepping movement 国際会議

    The 16th Symposium of the Protein Society 

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    開催年月日: 2002年8月

    記述言語:英語   会議種別:ポスター発表  

  48. アクトミオシンの滑り運動の一方向性は構造変化の一方向性とカップルしている

    寺田智樹、笹井理生、四方哲也

    第2回日本蛋白質科学会 

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    開催年月日: 2002年6月

    記述言語:日本語   会議種別:ポスター発表  

    国名:日本国  

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共同研究・競争的資金等の研究課題 1

  1. アクチン・ミオシン系の滑り運動の分子機構の研究

    2007年4月 - 2009年3月

    財団法人豊田理化学研究所 

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    資金種別:競争的資金

科研費 3

  1. ゲノム動態の原理とDNA機能

    研究課題/研究課題番号:22H00406  2022年4月 - 2027年3月

    科学研究費助成事業  基盤研究(A)

    笹井 理生, 千見寺 浄慈, 寺田 智樹

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    担当区分:研究分担者 

    ゲノムは多階層の空間スケールに渡って組織されており、柔らかく大きく揺らいでいて、その解明には新しい方法と概念が必要とされている。本研究では、クロマチン局所物性に基づいてゲノム全体をシミュレートする動力学計算モデルを開発し、実験グループとの協力により、ゲノム動態の分子的・物理的原理を明らかにするとともに、ゲノム動態が転写制御、DNA複製に与える効果を分析し、ゲノムがダイナミックに揺らいで細胞を制御する仕組みを明らかにする。

  2. 大域的ランドスケープ計算によるタンパク質の構造転移の確率的描像

    研究課題/研究課題番号:19K06597  2019年4月 - 2022年3月

    科学研究費助成事業  基盤研究(C)

    寺田 智樹

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    担当区分:研究代表者  資金種別:競争的資金

    配分額:4290000円 ( 直接経費:3300000円 、 間接経費:990000円 )

    酵素反応や分子モーターなど、タンパク質の機能発現メカニズムを理解し制御するためには、その途中で起こる現象を立体構造にもとづいて特徴づける必要がある。
    本研究は、構造転移の大域的なランドスケープを計算するための、全原子分子動力学計算に代わる方法として、局所構造変化の協同性を考慮した粗視化モデルを開発する。二次構造変化、大規模ドメイン運動、複合体構造の四次構造変化といった多様な構造転移を示すタンパク質の実験事実を参照しながら、これらのタンパク質に一般的に適用できる統一的なモデルを構築し、これを用いた大域的なランドスケープの計算により、構造転移の確率的描像を確立する。
    近年の実験技術の発達により、タンパク質が単一の天然構造を持つだけでなく複数の構造の間を構造転移することにより機能を果たしていることが明らかになってきた。本研究では、タンパク質の構造転移を記述するとともに、構造転移を可能にする分子レベルの相互作用の設計原理を明らかにする粗視化モデルとしてカメレオンモデルを構築し、さまざまな形で構造転移する複数のタンパク質に適用した。特にアデニル酸キナーゼについては、自由エネルギーランドスケープ計算から得られる構造転移速度の温度依存性が酵素反応速度の温度依存性をよく説明することが示され、妥当なモデルの構築に成功したことが確認された。
    タンパク質は天然条件下では決まった構造をとるが、機能を果たすさいには複数の構造のあいだで構造転移を起こす。例えばタンパク質を人工的に改変して、酵素反応の速度を上げようとするさいには、この反応の途中で起こる構造転移の速度を制御する必要がある場合がある。このような場合に、タンパク質のどの部分をどのように改変すべきかを知るためには、構造転移の経路を計算機上で多数生成して、それらを確率的に扱う必要がある。本研究ではそのような用途で用いられるカメレオンモデルを構築し、実験事実との比較からモデルの妥当性を示した。

  3. タンパク質の分子内・分子間コミュニケーションによる構造転移の基礎理論

    2006年4月 - 2008年3月

    科学研究費補助金  若手研究(B),課題番号:18770128

    寺田 智樹

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    担当区分:研究代表者 

 

担当経験のある科目 (本学) 58

  1. 基礎セミナーA

    2020

  2. 応用物理学演習4a

    2020

  3. 生物科学

    2020

  4. 計算物性工学特論

    2020

  5. 基礎セミナーA

    2019

  6. 応用物理学演習4b

    2019

  7. 生物科学

    2019

  8. 計算物性工学特論

    2018

  9. 応用物理学演習4b

    2018

  10. 基礎セミナー

    2018

  11. 生物科学

    2018

  12. 生物科学

    2017

  13. 基礎セミナー

    2017

  14. 応用物理学演習4b

    2017

  15. 生物科学

    2016

  16. 基礎セミナー

    2016

  17. Applied Physics Tutorial IV

    2016

  18. 計算物理工学特論

    2016

  19. 基礎セミナー

    2015

  20. 生物科学

    2015

  21. Applied Physics Tutorial IV

    2015

  22. 生物科学

    2014

  23. 計算機物理学および演習

    2014

  24. 計算物理工学特論

    2014

  25. Applied Physics Tutorial IV

    2014

  26. 応用物理学演習第5

    2013

  27. 統計力学B

    2013

  28. 生物科学

    2013

  29. 計算機物理学および演習

    2013

  30. 計算物理工学特論

    2012

  31. 計算機物理学および演習

    2012

  32. 応用物理学演習第5

    2012

  33. 統計力学B

    2012

  34. 計算機物理学および演習

    2011

  35. 応用物理学演習第5

    2011

  36. 統計力学B

    2011

  37. 計算機物理学および演習

    2010

  38. 生体物理学特論

    2010

  39. 応用物理学演習第5

    2010

  40. 統計力学B

    2010

  41. 統計力学B

    2009

     詳細を見る

    物質の微視的な性質と巨視的な性質を結びつける学問体系である統計力学の基礎的概念を、統計力学Aに続いて量子統計力学の導入およびそのいくつかの典型的な応用例を取り扱うことにより学ぶ。

  42. 計算機物理学および演習

    2009

     詳細を見る

    物理学における様々な問題を計算機を用いて調べる基本的な手法を学び,演習を通じて,応用する能力を身に着ける。

  43. 応用物理学演習第5

    2009

     詳細を見る

    量子力学B、統計力学Bの演習を行う。

  44. 応用物理学演習第5

    2008

     詳細を見る

    量子力学B、統計力学Bの演習を行う。

  45. 統計力学B

    2008

     詳細を見る

    物質の微視的な性質と巨視的な性質を結びつける学問体系である統計力学の基礎的概念を、統計力学Aに続いて量子統計力学の導入およびそのいくつかの典型的な応用例を取り扱うことにより学ぶ。

  46. 計算物理工学特論

    2008

     詳細を見る

    タンパク質科学において計算科学がいかに用いられているかの実例を通して、 理論・計算生物物理学の基礎について講義する。

  47. 計算機物理学および演習

    2008

     詳細を見る

    物理学における様々な問題を計算機を用いて調べる基本的な手法を学び,演習を通じて,応用する能力を身に着ける。

  48. 応用物理学セミナー

    2008

     詳細を見る

    物性科学や計算科学における基礎および最新の問題をとりあげて、発表、討論を通じて物理学と現代の科学技術との関わりについて理解を深める。創造力、表現力及び討論する力を学ぶ。

  49. 応用物理学演習第5

    2007

     詳細を見る

    量子力学B、統計力学Bの演習を行う。

  50. 統計力学B

    2007

     詳細を見る

    物質の微視的な性質と巨視的な性質を結びつける学問体系である統計力学の基礎的概念を、統計力学Aに続いて量子統計力学の導入およびそのいくつかの典型的な応用例を取り扱うことにより学ぶ。

  51. 計算機物理学および演習

    2007

     詳細を見る

    物理学における様々な問題を計算機を用いて調べる基本的な手法を学び,演習を通じて,応用する能力を身に着ける。

  52. 応用物理学セミナー

    2007

     詳細を見る

    物性科学や計算科学における基礎および最新の問題をとりあげて、発表、討論を通じて物理学と現代の科学技術との関わりについて理解を深める。創造力、表現力及び討論する力を学ぶ。

  53. 計算物理工学特論

    2006

     詳細を見る

    タンパク質科学において計算科学がいかに用いられているかの実例を通して、
    理論・計算生物物理学の基礎について講義する。

  54. 統計力学B

    2006

     詳細を見る

    物質の微視的な性質と巨視的な性質を結びつける学問体系である統計力学の基礎的概念を、統計力学Aに続いて量子統計力学の導入およびそのいくつかの典型的な応用例を取り扱うことにより学ぶ。

  55. 応用物理学演習第5

    2006

     詳細を見る

    量子力学B、統計力学Bの演習を行う。

  56. 応用物理学セミナー

    2006

     詳細を見る

    物性科学や計算科学における基礎および最新の問題をとりあげて、発表、討論を通じて物理学と現代の科学技術との関わりについて理解を深める。創造力、表現力及び討論する力を学ぶ。

  57. 微分積分学II

    2005

  58. 応用物理学セミナー

    2005

     詳細を見る

    物性科学や計算科学における基礎および最新の問題をとりあげて、発表、討論を通じて物理学と現代の科学技術との関わりについて理解を深める。創造力、表現力及び討論する力を学ぶ。

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